(,periodic table) 주기율표 *inorganic compound 무기화합물 *유기화합물 *biochemistry …
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주기율표(,periodic table) *무기화합물 inorganic compound *유기화합물 *생화학 biochemistry *분자생물학 molecular biology
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주기율표(週期律表, 문화어:주기율표(週期律表, 문화어: 주기률표, 영어: periodic table) 또는 주기표(週期表)는 원소를 구분하기 쉽게 성질에 따라 배열한 표로, 러시아의 드미트리 멘델레예프가 처음 제안했다. 또는 주기표(週期表)는 원소를 구분하기 쉽게 성질에 따라 배열한 표로, 러시아의 드미트리 멘델레예프가 처음 제안했다
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https://www.google.ca/search?q=periodic+table+of+elements&sxsrf=APwXEdc1yNeytHDFAmzp-ZOVs1Vta18aLA%3A1679749087828&ei=3-8eZMOYMsTA0PEP8O61mAQ&oq=Periodic+Table&gs_lcp=Cgxnd3Mtd2l6LXNlcnAQARgBMgoIABCKBRCxAxBDMgsIABCABBCxAxCDATIFCAAQgAQyCAgAEIAEELEDMg0ILhDUAhCxAxCKBRBDMgUIABCABDIFCAAQgAQyBQgAEIAEMgUIABCABDIFCAAQgARKBAhBGABQAFgAYNU3aABwAHgAgAFMiAFMkgEBMZgBAKABAqABAcABAQ&sclient=gws-wiz-serp
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화학반응(chemical reactions)의 종류
합성(화합) 반응, Synthesis. A + B → AB. ...
분해 반응, Decomposition. ...
치환 반응(단일치환반응), Single replacement. ...
이중치환(복분해) 반응, Double replacement 또는 Metathesis.
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화학 반응의 종류 (3-1)
— 화학 반응의 종류 (3-1) ; 화합. 철 + 황 → 황화 철. 수소 + 산소 → 물. 염소 + 나트륨 → 염화 나트륨 마그네슘 + 산소 → 산화 마그네슘 ; 분해. <전기 ...
분해: 한 종류의 화합물이 두 종류 이상의 물질로 ...
치환: 화합물을 구성하는 성분의 일부가 다른 성...
화합: 두 가지 이상의 물질이 반응하여 하나의 새...
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화학 반응의 종류(유형). reaction types
화학 반응의 종류(유형). reaction types · A. 결합(combination) 반응 · B. 분해(decomposition) 반응 · C. 연소(combustion) 반응 · D. 교환(복분해) 반응, ...
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화학 반응이 일어나기 위해 충족해야 할 조건이 있다. 조건은 2가지로 활성화에너지와 충돌 방향이다.
https://ko.wikipedia.org/wiki/%ED%99%94%ED%95%99_%EB%B0%98%EC%9D%91
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무기 화합물(無機化合物, 영어: inorganic compound, 간단히 무기물)
https://ko.wikipedia.org/wiki/%EB%AC%B4%EA%B8%B0_%ED%99%94%ED%95%A9%EB%AC%BC
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대표적인 유기 화합물로 단백질, 탄수화물, 지방, 핵산 등이 있다. 화학의 영역에서 유기 화합물을 주로 다루는 화학을 유기화학이라 부른다.
유기 화합물 - 위키백과, 우리 모두의 백과사전
https://ko.wikipedia.org/wiki/%EC%9C%A0%EA%B8%B0_%ED%99%94%ED%95%A9%EB%AC%BC#:~:text=%EB%8C%80%ED%91%9C%EC%A0%81%EC%9D%B8%20%EC%9C%A0%EA%B8%B0%20%ED%99%94%ED%95%A9%EB%AC%BC%EB%A1%9C%20%EB%8B%A8%EB%B0%B1%EC%A7%88,%EC%9D%84%20%EC%9C%A0%EA%B8%B0%ED%99%94%ED%95%99%EC%9D%B4%EB%9D%BC%20%EB%B6%80%EB%A5%B8%EB%8B%A4.
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생화학 biochemistry
생화학은 분자유전학, 단백질 과학, 물질대사의 세 가지 분야
https://ko.wikipedia.org/wiki/%EC%83%9D%ED%99%94%ED%95%99
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생화학(生化學, 영어: biochemistry 또는 biological chemistry)은 살아있는 생물체 내에서 그리고 생물체와 관련된 화학적 과정에 대해 연구하는 학문이다.[1] 생물화학(生物化學, 영어: biological chemistry)이라고도 하지만, 보통 줄여서 생화학이라고 한다. 생화학적 과정들은 생명의 복잡성을 야기한다.
생물학과 화학의 하위 분야인 생화학은 분자유전학, 단백질 과학, 물질대사의 세 가지 분야로 나눌 수 있다. 20세기의 지난 수 십년 동안 생화학은 이들 세 가지 분야를 통해 생명의 과정을 설명하는데 성공하였다. 또한 생명과학의 거의 모든 분야들이 생화학적 방법론과 연구에 의해 밝혀지고 발전하고 있다.[2] 생화학은 생체분자들이 어떻게 살아있는 세포 내에서 그리고 세포들 사이에서 일어나는 과정들을 발생시키는지를 이해하는데 초점을 맞추고 있으며,[3] 이는 차례로 조직, 기관, 개체의 구조와 기능에 대한 연구와 이해와 크게 관련되어 있다.[4]
생화학은 DNA에 암호화되어 있는 유전 정보가 생명의 과정을 일으킬 수 있는 분자 메커니즘에 관한 연구인 분자생물학과 밀접한 관련이 있다.[5]
생화학의 대부분은 단백질, 핵산, 탄수화물, 지질과 같은 생물학적 고분자의 구조, 기능, 상호작용 등에 대해 다루며, 이들 생체분자들은 세포의 구조를 형성하고 생명활동과 관련된 많은 기능들을 수행한다.[6] 세포의 화학작용은 더 작은 분자들과 이온들에 달려있다. 이것들은 물, 금속 이온과 같은 무기 화합물이거나 단백질 합성에 사용되는 아미노산과 같은 유기 화합물일 수 있다.[7] 세포가 화학 반응을 통해 환경으로부터 에너지를 이용하는 메커니즘은 물질대사로 알려져 있다. 생화학에서의 발견은 주로 의학, 영양학, 농업에 적용된다. 의학에서 생화학자들은 질병의 원인과 질병의 치료 방법 및 의약품에 대해 연구한다.[8] 영양학에서 생화학자들은 건강을 유지하는 방법과 영양소 결핍의 영향에 대해 연구한다.[9] 농업에서 생화학자는 양과 비료를 조사하고, 작물 재배, 작물의 저장 및 해충 방제를 개선할 수 있는 방법을 발견하려고 노력한다.
역사
<nowiki /> 이 부분의 본문은 생화학의 역사입니다.
거티 코리와 칼 코리는 코리 회로를 발견한 공로로 1947년에 노벨 생리학·의학상을 공동수상했다.
생화학을 가장 넓은 정의로 보면 생물체의 구성 요소와 구성 체제, 그리고 이들이 어떻게 결합하여 생물체가 되는가에 대한 연구로 볼 수 있는데, 이러한 의미에서 생화학의 역사는 고대 그리스까지 거슬러 올라갈 수 있다.[10] 그러나 특정 과학 분야로서의 생화학은 생화학의 어떤 측면에 초점을 맞추느냐에 따라 19세기 또는 이보다 조금 더 이른 시기에 시작되었다. 어떤 이들은 생화학의 시작이 앙셀름 파얜이 1833년에 최초로 효소인 다이아스테이스(오늘날 아밀레이스라 불리는)를 발견한 것일지도 모른다고 주장[11] 하는 반면, 또 다른 이들은 에두아르트 부흐너가 세포 추출물에서 복잡한 생화학적 과정인 알코올 발효를 최초로 증명한 것을 생화학의 탄생으로 여기기도 한다.[12][13] 일부는 1842년에 유스투스 폰 리비히의 생리학 및 병리학에서 물질대사에 대한 화학적 이론을 제시한 유기화학에서의 영향력 있는 연구를 생화학의 시작이라 꼽기도 하며,[10] 또는 보다 이른 시기인 18세기에 앙투안 라부아지에의 발효 및 세포 호흡에 대한 연구를 생화학의 시작이라 보기도 한다.[14][15] 생화학의 복잡성을 밝혀내는데 도움을 준 이 분야의 많은 개척자들도 현대 생화학의 창시자로 알려져 있다. 예를 들어, 에밀 피셔는 단백질 화학에 대한 연구를,[16] 프레더릭 가울랜드 홉킨스는 효소와 생화학의 역동적인 성질에 대해 연구했다.[17]
"생화학(biochemistry)"이라는 용어 자체는 "생물학(biology)"과 "화학(chemistry)"의 결합으로부터 유래하였다. 1877년에 펠릭스 호페 자일러(Felix Hoppe-Seyler)는 《생리화학 저널》(Zeitschrift für Physiologische Chemie) 제1호의 서문에서 생화학이란 용어를 생리화학의 동의어로 사용하였고, 생화학 여구 기관의 설립을 주장했다.[18][19] 그럼에도 불구하고 일부는 독일의 화학자 칼 노이베르크(Carl Neuberg)가 1903년에 생화학이란 용어를 만들었다고 주장하며,[20][21][22] 또 다른 이들은 프란츠 호프마이스터(Franz Hofmeister)가 생화학이란 용어를 만들었다고 주장하기도 한다.[23]
DNA의 구조[24]
한 때는 생명체와 생명체의 물질들이 무생물과 구별되는 어떤 본질적인 특성이나 물질(흔히 "생기론"으로 일컬어짐)을 가지고 있다고 일반적으로 믿어졌고, 오직 생명체만이 생명의 분자를 생산할 수 있다고 생각하였다.[25] 그런데 1828년에 프리드리히 뵐러는 요소 합성에 대한 논문을 발표하여, 유기 화합물을 인위적으로 만들 수 있음을 증명하였다.[26] 그 이후 생화학은 특히 20세기 중반부터 크로마토그래피, X선 결정학, 이중 분극 간섭계, 핵자기 공명분광법, 방사성 동위원소 표지법, 전자현미경, 분자동역학 시뮬레이션과 같은 새로운 기술이 발달하면서 발전하였다. 이러한 기술들은 해당과정 및 시트르산 회로와 같은 세포의 많은 분자들과 대사 경로의 발견과 상세한 분석을 가능하게 했으며, 분자 수준에서 생화학에 대한 이해를 발전시켰다. 필립 랜들(Philip Randle)은 1963년에 발견한 랜들 회로(포도당-지방산 회로) 및 당뇨병에 대한 연구로 잘 알려져 있다. 랜들은 지방산이 근육에 의한 포도당의 산화를 감소시킨다는 것을 확인했다. 고지방 산화가 인슐린 저항성의 원인이었다.[27]
생화학에서 또 다른 중요한 역사적 사건은 유전자와 세포에서 정보 전달에 관여하는 유전자의 역할의 발견이었다. 생화학에서 이러한 부분을 흔히 분자생물학이라고 부른다.[28] 1950년대에 제임스 D. 왓슨, 프랜시스 크릭, 로절린드 프랭클린, 모리스 윌킨스는 DNA 구조를 밝혀내고, 유전 정보의 전달 관계를 제안하는데 중요한 역할을 했다.[29] 조지 비들과 에드워드 테이텀은 균류에서 하나의 유전자는 하나의 효소를 생성한다는 것을 보여준 공로로 1958년에 노벨 생리학·의학상을 수상하였다.[30] 콜린 피치포크(Colin Pitchfork)는 1988년에 DNA 증거로 살인 혐의에 대한 유죄 판결을 받은 최초의 사람으로, 이것은 법과학의 발전을 이끌었다.[31] 앤드루 파이어와 크레이그 멜로는 유전자 발현의 침묵에서 RNA 간섭(RNAi)의 역할을 발견한 공로로 2006년에 노벨 생리학·의학상을 수상하였다.[32]
시작 물질: 생명의 화학 원소
<nowiki /> 이 부분의 본문은 인체의 구성 및 무기질입니다.
자연에서 발견되는 92가지의 화학 원소들 중 약 24가지는 다양한 종류의 생명체에 필수적이다. 지구 상의 희토류 원소는(셀레늄과 아이오딘을 제외하고는) 생명체에서 사용되지 않고, 몇 가지 흔한 원소들(알루미늄과 티타늄)도 생명체에서 사용되지 않는다. 대부분의 생물체들은 필요로 하는 원소들의 종류가 공통적이지만, 식물과 동물 사이에는 몇 가지 차이점이 있다. 예를 들어, 바다 조류는 브로민을 사용하지만, 육상 식물과 동물은 브로민을 필요로 하지 않는 것처럼 보인다. 모든 동물은 나트륨을 필요로 하지만, 일부 식물은 나트륨을 필요로 하지 않는다. 식물은 붕소와 규소가 필요하지만, 동물들은 그렇지 않을 수도(또는 극소량이 필요할 수도) 있다.
산소, 탄소, 수소, 질소, 칼슘, 인의 6가지 원소들은 사람의 세포를 포함한 살아있는 세포 질량의 약 99%를 차지한다. 인체의 대부분을 구성하는 6가지 주요 원소 외에도, 사람은 18가지 이상의 미량 원소들을 필요로 한다.[33]
인체를 구성하고 있는 주요 원소의 비율(질량 기준)
201 Elements of the Human Body.02.svg 원소 원소 기호 신체 (%)
산소(oxygen) O 65.0
탄소(carbon) C 18.5
수소(hydrogen) H 9.5
질소(nitrogen) N 3.2
칼슘(calcium) Ca 1.5
인(phosphorus) P 1.0
칼륨(potassium) K 0.4
황(sulfur) S 0.3
나트륨(sodium) Na 0.2
염소(chlorine) Cl 0.2
마그네슘(magnesium) Mg 0.2
기타(others) < 1.0
생체분자
<nowiki /> 이 부분의 본문은 생체분자입니다.
생체분자의 4가지 주요 부류는 탄수화물, 지질, 단백질, 핵산이다.[34] 많은 생물학적 분자(생체분자)들은 중합체이다. 단위체는 중합체로 알려진 큰 고분자를 생성하기 위해 서로 연결되어 있는 상대적으로 작은 분자들이다. 단량체가 서로 연결되어 생체고분자를 합성할 때 탈수 반응을 거치게 된다. 서로 다른 고분자들은 더 큰 복합체를 구성할 수 있으며, 이러한 복합체들은 종종 생물활성에 필요하다.
탄수화물
<nowiki /> 이 부분의 본문은 탄수화물, 단당류, 이당류 및 다당류입니다.
탄수화물
단당류인 포도당
이당류인 수크로스(포도당+과당)
수 천개의 포도당 단위체로 구성된 다당류인 아밀로스
탄수화물의 주요 기능 중 두 가지는 에너지의 저장과 구조의 형성이다. 당(糖)은 탄수화물이지만, 모든 탄수화물이 당인 것은 아니다. 지구 상에는 다양한 종류의 탄수화물들이 존재한다. 탄수화물은 에너지 저장에 사용될 뿐만 아니라 세포와 세포 사이의 상호작용 및 세포 신호전달에 중요한 역할을 한다.
가장 단순한 형태의 탄수화물은 단당류이며, 대부분 탄소, 수소, 산소가 1:2:1의 비율로(일반적인 화학식은 CnH2nOn,여기서 n은 3이상) 포함되어 있다. 포도당(C6H12O6)은 가장 중요한 탄수화물이다. 과당(C6H12O6)은 과일의 단맛과 관련있는 단당류이며,[35][a] 디옥시리보스(C5H10O4)는 DNA의 구성 성분이다. 단당류는 선형 또는 고리형으로 존재할 수 있다. 선형의 단당류는 카보닐기와 하이드록시기의 반응으로 산소 원자가 고리에 포함된 탄소 고리의 형태를 형성할 수 있다. 고리형 분자는 알도스이면 헤미아세탈, 케토스이면 헤미케탈이다.[36]
D-포도당의 푸라노스, 선형, 피라노스 형태 사이의 전환
이들 고리형에서, 고리는 보통 5개 또는 6개의 원자를 갖는다. 5원자 고리형은 5원자 고리 화합물인 푸란을 닮아서 푸라노스라고 하며, 6원자 고리형은 6원자 고리 화합물인 피란을 닮아서 피라노스라고 한다. 예를 들어, 알도헥소스인 글루코스(포도당)은 1번 탄소의 카보닐기와 4번 탄소의 하이드록시기 사이에 결합이 만들어져 헤미아세탈이 형성되면, 글루코푸라노스라고 불리는 5원자 고리 구조를 생성할 수 있다. 같은 반응이 글루코스의 1번 탄소의 카보닐기와 5번 탄소의 하이드록시기 사이에 일어나면, 글루코피라노스라고 불리는 6원자 고리 구조를 생성할 수 있다.
두 개의 단당류는 물 분자가 방출되는 탈수 반응을 통해 글리코사이드 결합을 형성하여 이당류를 생성할 수 있다. 이당류는 가수분해 반응으로 글리코사이드 결합이 분해되어 2개의 단당류를 생성할 수 있다. 가장 잘 알려져 있는 이당류는 포도당 1분자와 과당 1분자로 구성된 수크로스(설탕)이다. 또 다른 주요 이당류는 포도당 1분자와 갈락토스 1분자로 구성된 우유에서 발견되는 젖당이다. 젖당(락토스)는 락테이스에 의해 가수분해될 수 있으며, 락테이스의 결핍은 젖당불내증을 초래한다.
몇 개(약 3~6개)의 단당류들이 결합하면, 올리고당("올리고(oligo-)"는 "소수(few)"를 의미)을 형성한다. 올리고당은 표지 및 세포 신호 뿐만 아니라 다른 용도로 사용될 수 있다.[37] 수 많은 단당류들이 중합되면 다당류를 형성한다. 단당류들은 긴 선형 사슬의 형태로 결합되거나, 분지(가지 구조)를 형성할 수도 있다. 일반적인 다당류로 셀룰로스, 녹말, 글리코젠이 있는데, 이들 세 가지 다당류들은 포도당 단위체들의 결합으로 구성되어 있다. 셀룰로스는 식물의 세포벽의 중요한 구조적 구성 성분이며, 녹말은 식물의 에너지 저장 형태로, 글리코젠은 동물의 에너지 저장 형태로 사용된다.
탄수화물은 환원 말단 또는 비환원 말단을 가질 수 있다. 탄수화물의 환원 말단은 선형의 알데하이드(알도스) 또는 케톤(케토스) 형태와 평형을 이룰 수 있는 탄소 원자이다. 이러한 환원 말단의 탄소 원자에서 단위체의 결합이 일어나는 경우, 피라노스 또는 푸라노스 형태의 자유 하이드록시기는 다른 당의 하이드록시기 측쇄와 교환되어, 완전한 아세탈을 생성한다. 이것은 알데하이드 또는 케톤의 형태로 사슬이 열리는 것을 방지하고, 수정된 잔기를 비환원성으로 만든다. 젖당에서 포도당 잔기는 환원 말단을 가지고 있고, 갈락토스 잔기는 포도당의 4번 탄소의 하이드록시기(-OH)와 완전한 아세탈을 형성한다. 수크로스는 포도당의 1번 탄소의 알데하이드와 과당의 2번 탄소의 케톤 사이에 완전한 아세탈의 형성으로 인해 환원 말단을 가지지 않는다.
지질
<nowiki /> 이 부분의 본문은 지질, 글리세롤 및 지방산입니다.
일반적인 지질의 구조. 상단에 콜레스테롤과 올레산이 위치해 있다.[38] 가운데에는 글리세롤에 올레오일, 스테아로일, 팔리토일 사슬이 결합한 트라이글리세라이드가 있다. 아래쪽에는 일반적인 인지질인 포스파티딜콜린이 있다.[39]
지질은 다양한 종류의 분자들을 포함하고 있으며, 왁스, 지방산, 인지질, 스핑고지질, 당지질 및 테르페노이드(예: 레티노이드와 스테로이드)를 포함한 생물로부터 기원한 비교적 물에 불용성이고, 비극성 화합물들을 포괄하는 화합물들이다. 일부 지질들은 선형의 지방족 화합물이며, 다른 지질들은 고리 구조를 가지고 있다. 일부 지질들은 방향족 화합물(고리형의 평명 구조를 가진)인 반면, 다른 지질들은 그렇지 않다. 어떤 지질들은 유연한 반면, 다른 지질들은 경직된 것도 있다.[40]
지질은 보통 글리세롤 1분자에 다른 분자들이 결합하여 만들어진다. 트라이글리세라이드는 1분자의 글리세롤과 3분자의 지방산의 결합으로 구성되어 있다. 이러한 경우에 지방산은 포화(탄소 사슬에 이중 결합이 없음)되거나 불포화(탄소 사슬에 하나 이상의 이중 결합이 있음)될 수 있다.[41]
대부분의 지질들은 전체적으로 비극성이지만, 일부분이 극성을 가질 수도 있다. 일반적으로 지질 구조의 대부분은 물과 같은 극성 용매와 상호 작용을 잘 하지 않는다는 것을 의미하는 비극성 또는 소수성이다. 지질 구조의 또 다른 부분은 극성 또는 친수성이며, 물과 같은 극성 용매와 상호작용을 잘하는 경형이 있다. 소수성 부분과 친수성 부분을 모두 가지고 있는 분자를 양친매성 분자라고 한다. 콜레스테롤의 경우 극성 부위는 하이드록시기(-OH)이다. 인지질의 경우 극성 부위는 인산을 포함하는 머리 부분이다.[42]
지질은 사람의 일상 식단의 필수적인 부분이다. 사람들이 주로 섭취하는 대부분의 기름들과 버터, 치즈, 기와 같은 유제품들은 지방으로 구성되어 있다. 식물성 기름은 다양한 다불포화 지방산이 풍부하다. 지방 함유 식품은 체내에서 소화 과정을 거치며, 지방의 최종 분해 산물인 지방산과 글리세롤로 분해된다. 또한 지질, 특히 인지질은 다양한 의약품에서 사용되는데, 공동가용화제(예: 비경구 투입) 또는 약물 운반체의 성분(예: 리포솜 또는 트랜스퍼솜)으로 사용된다.
단백질
<nowiki /> 이 부분의 본문은 단백질 및 아미노산입니다.
왼쪽에 아미노기가 있고 오른쪽에 카복시기가 있는 α-아미노산의 일반적인 구조
단백질은 아미노산이라고 불리는 단위체로 만들어진 매우 큰 고분자 중합체이다. 아미노산은 알파(α) 탄소라고 불리는 키랄 탄소에 아미노기(–NH2), 카복시기(–COOH), 수소 원자(–H), 곁사슬(R기, –R)이 결합되어 있는 화합물이다. 아미노기와 카복시기는 생리적인 조건 하에서는 –NH3+ 와 –COO− 로 존재한다. 곁사슬(R기)는 각각의 아미노산의 종류마다 다르며, R기의 특성은 단백질의 전체적인 3차원 구조에 큰 영향을 미친다. 어떤 아미노산은 그 자체로 또는 변형된 형태로 기능을 가지고 있다. 예를 들어, 글루탐산은 중요한 신경전달물질로 기능을 한다. 아미노산들은 펩타이드 결합을 통해 서로 결합될 수 있다. 이러한 탈수 반응으로 물 분자가 제거되고, 하나의 아미노산의 아미노기의 질소와 다른 하나의 아미노산의 카복실기의 탄소가 펩타이드 결합에 의해 연결된다. 두 개의 아미노산이 펩타이드 결합으로 연결된 분자를 다이펩타이드라고 하며, 짧은 길이의 아미노산(보통 30개 이하)이 연결된 분자를 펩타이드 또는 폴리펩타이드라고 한다. 단백질은 많은 수의 아미노산으로 구성되어 있다. 예를 들어, 중요한 혈장 단백질인 알부민은 585개의 아미노산 잔기들로 구성되어 있다.[43]
일반적인 아미노산 (1) 중성 형태, (2) 생리학적 조건에서 존재하는 아미노산 (3) 다이펩타이드로 결합된 아미노산
헤모글로빈의 구조. 빨간색과 파란색 리본은 글로빈 단백질을 나타내고, 녹색 구조는 헴기이다.
단백질은 구조적, 기능적 역할을 수행할 수 있다. 예를 들어, 단백질인 액틴과 마이오신의 움직임은 궁극적으로 골격근의 수축을 일으킨다. 많은 단백질들이 가지고 있는 특성들 중 하나는 특정 분자나 특정 분자들의 유형에 특이적으로 결합한다는 것이고, 이러한 결합은 매우 선택적일 수 있다. 항체는 특정 유형의 분자와 결합하는 단백질의 한 예이다. 항체는 중쇄와 경쇄로 구성된다. 2개의 중쇄는 아미노산들 사이의 다이설파이드 결합을 통해 2개의 경쇄와 연결된다. 항체는 N-말단 도메인의 차이에 기초한 변형을 통해 특이적이게 된다.[44]
실제로 항체를 사용하는 효소결합면역흡착검사(ELISA)은 현대 의학에서 다양한 생체분자를 검출하는데 사용하는 가장 민감한 검사 중 하나이다. 아마도 가장 중요한 단백질은 효소이다. 살아있는 세포의 거의 모든 반응에는 반응의 활성화 에너지를 낮추기 위한 효소가 필요하다. 효소는 기질이라고 불리는 특정 반응물 분자를 인식한 다음 반응을 촉매한다. 활성화 에너지를 낮춤으로써 효소는 반응 속도를 1011배 이상으로 증가시킨다. 자발적으로 반응이 완료되는데 3,000년이 걸릴 반응은 효소 반응으로 1초도 채 걸리지 않을 수 있다. 효소 자체는 반응에서 소모되지 않으며, 다음 반응에서 재사용된다. 다양한 작용기를 사용하여 효소의 활성을 조절하고, 세포 전체의 생화학적 조절을 가능하게 한다.
단백질의 구조는 전통적으로 4가지 단계의 계층 구조로 설명된다. 단백질의 1차 구조는 아미노산의 선형적인 배열 순서로 결정된다. 예를 들어, "알라닌-글리신-트립토판-세린-글루탐산-아스파라긴-글리신-리신-…"과 같은 배열 순서이다. 2차 구조는 국지적인 형태와 관련이 있다. 아미노산들의 일부 조합은 α-나선이라고 불리는 코일 형태 또는 β-시트라고 불리는 시트 형태를 형성한다. 위의 헤모글로빈을 나타낸 그림에서도 일부 α-나선들을 볼 수 있다. 3차 구조는 단백질의 전체적인 3차원 입체 구조 형태이다. 이러한 단백질의 3차 구조는 아미노산의 배열 순서에 의해 결정된다. 실제로 아미노산 1개가 바뀌어도 전체 구조를 변화시킬 수 있다. 헤모글로빈의 β 소단위체는 146개의 아미노산 잔기로 구성되어 있다. 헤모글로빈의 β 소단위체의 6번째 아미노산인 글루탐산 잔기가 발린 잔기로 치환되면 헤모글로빈의 입체 구조가 바뀌어 낫 모양 적혈구 빈혈증을 일으킬 수 있다. 마지막으로 4차 구조는 4개의 소단위체를 가지고 있는 헤모글로빈과 같이 여러 개의 폴리펩타이드 소단위체를 가지고 있는 단백질의 구조와 관련이 있다. 모든 단백질이 두 개 이상의 소단위체로 구성되어 있는 것은 아니다.[45]
단백질 정보 은행의 단백질 구조들의 예
이성질화 효소 도메인의 구조로 대표되는 단백질족의 구성원
섭취된 단백질은 일반적으로 소장에서 단일 아미노산으로 분해되어 흡수된다. 그리고 나서 아미노산들은 새로운 단백질을 만들기 위해 결합될 수 있다. 해당과정, 시트르산 회로, 오탄당 인산 경로의 중간생성물들은 단백질을 구성하는 20가지 아미노산들을 만드는데 사용될 수 있으며, 대부분의 세균과 식물은 아미노산 합성에 필요한 모든 효소들을 가지고 있다. 그러나 사람 및 다른 포유류들은 단백질 합성에 사용되는 20가지 아미노산들 중 절반 정도만 합성할 수 있다. 이들은 아이소류신, 류신, 리신, 메싸이오닌, 페닐알라닌, 트레오닌, 트립토판, 발린을 합성할 수 없다. 이들은 필수 아미노산이기 때문에 섭취하는 것이 필수적이다. 포유류는 알라닌, 아스파라긴, 아스파르트산, 시스테인, 글루탐산, 글루타민, 글리신, 프롤린, 세린, 티로신과 같은 비필수 아미노산들은 합성하는 효소들을 합성하는 효소들을 가지고 있다. 포유류는 아르지닌과 히스티딘을 합성할 수 있지만, 어리고 생장 중인 동물은 충분한 양을 생산할 수 없기 때문에, 아르지닌과 히스티딘은 종종 필수 아미노산으로 간주된다.
아미노산에서 아미노기가 제거되면, α-케토산이라고 불리는 탄소 골격이 남는다. 아미노기 전이효소는 아미노산의 아미노기를 다른 α-케토산으로 전달할 수 있다. 이것은 아미노산의 생합성에서 중요한데, 많은 생화학적 경로의 중간생성물들이 α-케토산 골격으로 전환된 다음, 아미노기 전이반응을 통해 아미노기가 추가되기 때문이다. 그리고 나서 아미노산들은 서로 결합하여 단백질을 생성할 수 있다.[46]
비슷한 과정이 단백질 분해에 사용된다. 단백질은 먼저 구성 성분인 아미노산으로 가수분해된다. 혈액 중에 암모늄 이온(NH4+)으로 존재하는 유리 암모니아(NH3)는 생명체에 독성을 나타낸다. 따라서 질소 노폐물을 배설하기 위한 적절한 방법이 존재해야 한다. 동물들의 필요에 따라 각기 다른 배설 방법들이 진화해 왔다. 단세포 생물은 간단하게 암모니아를 환경으로 방출한다. 마찬가지로 경골어류는 암모니아를 물 속으로 방출한다. 일반적으로 포유류는 요소 회로를 통해 암모니아를 요소로 전환시킨 다음, 요소를 배설한다.[47]
서로 다른 두 단백질이 관련이 있는지, 즉 그들이 동종인지 여부를 결정하기 위해 과학자들은 서열 비교 방법을 사용한다. 서열 정렬 및 구조 정렬과 같은 방법은 과학자들이 관련 분자들 사이의 상동성을 식별하는데 도움을 주는 강력한 도구들이다.[48] 단백질 간의 상동성을 발견하고, 관련성을 파악하는 것은 단백질족의 진화적인 패턴을 밝혀내는데 도움을 줄 수 있다. 두 단백질 서열이 얼마나 비슷한지를 발견함으로써, 단백질의 구조와 그에 따른 기능에 대한 지식을 얻을 수 있다.
핵산
<nowiki /> 이 부분의 본문은 핵산, DNA, RNA 및 뉴클레오타이드입니다.
중합체인 디옥시리보핵산(DNA) 및 DNA의 단량체인 디옥시리보뉴클레오타이드의 구조
핵산은 세포핵에서 주로 발견되는 생명활동에 필수적인 생체고분자이다. 핵산은 모든 살아있는 세포와 바이러스에서 유전 정보를 전달할 수 있는 복잡한 고분자량의 생화학적 거대 분자이다.[2] 핵산은 뉴클레오타이드를 단위체로 하는 중합체이다. 뉴클레오타이드는 핵염기(퓨린 계열 염기 또는 피리미딘 계열 염기), 5탄당, 인산의 세 가지 성분으로 구성된다.[49]
일반적인 핵산의 구성 성분의 구조적 요소. 이들은 적어도 하나 이상의 인산기를 포함하고 있기 때문에 뉴클레오사이드 일인산, 뉴클레오사이드 이인산, 뉴클레오사이드 삼인산으로 표시된 화합물들은 모두 뉴클레오타이드(인산이 없는 것은 뉴클레오사이드)이다.
가장 일반적인 핵산은 디옥시리보핵산(DNA)과 리보핵산(RNA)이다.[50] 각 뉴클레오타이드의 당과 인산은 서로 결합하여 핵산의 골격을 형성하고, 핵염기의 서열은 정보를 저장한다. 가장 일반적인 핵염기는 아데닌, 사이토신, 구아닌, 티민, 유라실이다. 핵산의 각 가닥의 핵염기들 사이에서 상보적인 염기쌍이 형성된다. 아데닌은 티민, 유라실과 수소 결합을 형성하고, 구아닌은 사이토신과 수소 결합을 형성한다.
세포의 유전 물질을 형성하는 것 외에도, 뉴클레오타이드는 모든 생명체에서 발견되는 주요 에너지 운반 분자인 아데노신 삼인산(ATP)을 형성할 뿐만 아니라 2차 전달자 역할을 한다.[51] DNA와 RNA에서 발견되는 핵염기는 서로 다른데, 아데닌, 사이토신, 구아닌은 DNA와 RNA에서 모두 발견되는 반면, 티민은 DNA에서만 발견되고, 유라실은 RNA에서만 발견된다.
물질대사
에너지원으로서의 탄수화물
<nowiki /> 이 부분의 본문은 탄수화물 대사입니다.
포도당은 대부분의 생명체에서 에너지원으로 사용된다. 예를 들어, 다당류는 효소에 의해 단량체로 분해된다. 글리코젠 포스포릴레이스는 다당류인 글리코젠으로부터 포도당 잔기를 분해한다. 젖당이나 수크로스(설탕)과 같은 이당류는 두 개의 단당류로 분해된다.
해당과정
포도당은 해당과정이라고 불리는 10단계 과정으로 대사되며, 그 결과로 포도당 1분자가 피루브산 2분자로 분해된다. 해당과정은 또한 2분자의 NAD+(니코틴아마이드 아데닌 다이뉴클레오타이드의 산화형)을 2분자의 NADH(니코틴아마이드 아데닌 다이뉴클레오타이드의 환원형)으로 전환시키고, 세포의 에너지 화폐인 ATP 2분자를 순생성한다. 해당과정은 산소를 필요로 하지 않는다. 세포가 산소를 사용할 수 없는 경우, 피루브산을 젖산(예: 사람에서)으로 전환시키거나, 피루브산을 이산화 탄소와 에탄올(예: 효모)로 전환시키는 과정에서 NADH를 NAD+로 산화시켜서 NAD+를 해당과정에 공급한다. 갈락토스 및 과당과 같은 다른 단당류들은 해당과정의 중간생성물로 전환될 수 있다.[52]
시트르산 회로와 산화적 인산화
대부분의 사람 세포에서와 같이 충분한 산소를 공급받는 세포에서 피루브산은 더 대사될 수 있다. 피루브산은 아세틸-CoA로 비가역적으로 전환되고, 이 과정에서 이산화 탄소가 방출되고, NAD+가 NADH로 환원된다. 1분자의 포도당으로부터 생성된 2분자의 아세틸-CoA는 시트르산 회로로 들어가서 4CO2로 완전 분해되고, 이 과정에서 6NADH, 2FADH2, 2ATP를 생성한다. 생성된 NADH와 FADH2는 전자전달계로 전달되는데, 전자전달계는 궁극적으로 전자를 산소(O2)로 전달하고, 이 과정에서 방출되는 에너지로 막(진핵세포의 경우 미토콘드리아 내막)을 경계로 한 H+(양성자)의 농도 기울기를 형성한다. 따라서 산소(O2)는 물(H2O)로 환원되고, 원래의 전자수용체인 NAD+와 FAD는 재생된다. 이것이 사람이 산소(O2)를 들이마시고, 이산화 탄소(CO2)를 내뿜는 이유이다. NADH와 FADH2의 고에너지 전자는 전자전달계를 전달되고, 이 과정에서 방출되는 에너지는 막을 경계로 한 H+(양성자)의 농도 기울기로 보존된 다음, ATP 생성효소를 통해 ATP로 전환된다. 포도당 1분자가 세포 호흡에 사용되면, 해당과정에서 기질수준 인산화로 2ATP, 시트르산 회로에서 기질수준 인산화로 2ATP, 산화적 인산화에서 28ATP(NADH당 2.5ATP, FADH2당 1.5ATP)가 합성되므로, 총 32ATP가 생성된다.[53] 포도당을 완전히 산화시키기 위해 산소를 사용하는 것은 산소를 사용하지 않는 어떤 대사 과정보다 훨씬 많은 에너지를 생물체에 제공한다는 것은 분명하며, 이것이 지구의 대기에 많은 양의 산소가 축적되고 나서야 복잡한 생명체가 출현하게 된 이유라고 생각된다.
포도당신생합성
<nowiki /> 이 부분의 본문은 포도당신생합성입니다.
척추동물에서 격렬하게 수축하는 골격근(예를 들어, 역도 또는 단거리 달리기를 하는 동안)은 에너지 요구량을 충족시킬 만큼 충분한 산소를 공급받지 못하기 때문에 혐기성 대사 과정으로 전환되어 피루브산을 젖산으로 전환시킨다. 간은 포도당신생합성이라는 과정을 사용하여 포도당을 재생성한다. 포도당신생합성은 해당과정과 반대되는 과정이 아니며, 실제로 해당과정에서 얻은 에너지양의 3배를 필요로 한다(해당과정에서 얻은 2ATP와 비교하여 포도당신생합성은 6ATP를 필요로 함). 위와 같은 반응으로 생성된 포도당은 에너지가 필요한 조직에서 해당과정으로 들어가거나, 글리코젠(식물에서는 녹말)으로 저장되거나, 다른 단당류로 전환되거나, 이당류 또는 올리고당류로 결합될 수 있다. 운동 중의 근육세포의 해당과정, 근육세포의 피루브산이 젖산으로 전환된 다음 혈액으로 방출되고, 간세포에서 젖산이 피루브산으로 전환된 다음 포도당신생합성을 통해 포도당을 합성하고 포도당을 혈액으로 방출하는 순환을 코리 회로라고 한다.[54]
다른 분자 규모의 생물학과의 관계
생화학, 유전학, 분자생물학 간의 도식적 관계
생화학 연구자들은 생화학 고유의 특정 기술들을 사용하지만, 유전학, 분자생물학, 생물리학 분야에서 개발된 기술, 아이디어를 점점 더 결합시켜 사용하고 있다. 이들 분야 중에서 내용과 기술의 측면에서 강경한 적은 없었다. 오늘날 분자생물학과 생화학이라는 용어는 서로 교환이 가능하다. 다음의 그림은 각 분야들의 관계를 보여주고 있다.
생화학은 살아있는 생물체 내의 화학 물질과 생물체에서 일어나는 중요한 과정들에 대해 연구하는 학문이다. 생화학자들은 생체분자의 역할, 기능, 구조에 초점을 크게 둔다. 생물학적 과정 뒤에 있는 화학과 생물학적 활성 분자의 합성에 대한 연구는 생화학의 한 예이다.
유전학은 유전적 차이가 생명체에 미치는 영향에 대해 연구하는 학문이다. 흔히 이러한 연구는 정상적인 성분(예: 하나의 유전자)의 부재에 의해 추론해 볼 수 있다. 소위 "야생형" 또는 정상 표현형인 생명체와는 다른 변화된 유전자를 가진 개체는 돌연변이체로 유전학의 연구 대상이다. 유전적 상호작용(상위성)은 종종 이러한 "녹아웃(knock-out)" 또는 "녹인(knock-in)" 연구에 대한 간단한 해석을 혼란스럽게 만들 수 있다.
분자생물학은 유전 물질의 복제, 전사, 번역 과정의 분자적 토대에 대해 연구하는 학문이다. 분자생물학에 대한 단순한 설명임에도 불구하고 유전 물질이 RNA로 전사된 다음 단백질로 번역된다는 분자생물학의 중심원리는 여전히 분자생물학을 이해하기 위한 좋은 출발점을 제공한다. 그러나 분자생물학의 중심원리에 대한 그림은 RNA의 새로운 역할을 반영하여 수정되고 있다.[55]
화학생물학은 생물학적 시스템의 동요를 최소화하면서 기능에 대한 상세한 정보를 제공하는 저분자 기반의 새로운 도구를 개발하고자 한다. 또한, 화학생물학은 생체분자와 합성 장치(예: 유전자 치료 또는 약물 분자를 전달할 수 있는 비어있는 바이러스의 캡시드) 사이의 비자연적 혼성체를 생성하는 생물 시스템을 사용한다.[56]
같이 보기
위키미디어 공용에 관련된
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생화학
생체분자의 목록
생물리학
효소 번호
대체생화학
국제 생화학·분자생물학 연합
대사체
분자생물학
단백질 분해
저분자
구조생물학
시트르산 회로
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EC 번호(영어: Enzyme Commission number)
https://ko.wikipedia.org/wiki/EC_%EB%B2%88%ED%98%B8
EC 번호(영어: Enzyme Commission number)는 효소를 정리할 수 있도록 반응 형식에 따라서 EC에 따른 4개의 숫자로 나타낸 것으로, 국제 생화학 연합(현: 국제 생화학·분자생물학 연합)의 효소 위원회에 의해서 1961년에 만들어졌다. 효소 번호(酵素番號)라고도 한다.
명명법
효소 번호는 "EC" 뒤에 점으로 구분되는 네 자리 숫자로 이루어져 있다. 이 번호는 효소의 분류에 따라 계층적으로 이루어진다.
예를 들어 단백질 가수 분해 효소인 아미노트리펩티다이스의 번호 "EC 3.4.11.4"는 다음 효소군을 가리킨다:
EC 3은 가수 분해 효소를 뜻한다.
EC 3.4은 펩타이드 결합에 작용하는 가수 분해 효소를 뜻한다.
EC 3.4.11은 폴리펩타이드에서 말단 아미노산을 자르는 가수 분해 효소를 말한다.
EC 3.4.11.4은 트라이펩타이드에서 말단 아미노산을 자르는 효소를 말한다.
군 작용 화학 반응
EC 1 산화 환원 효소 AH + B → A + BH (환원)
A + O → AO (산화)
EC 2 전달 효소 AB + C → A + BC
EC 3 가수 분해 효소 AB + H2O → AOH + BH
EC 4 분해 효소 RCOCOOH → RCOH + CO2 또는 [X-A-B-Y] → [A=B + X-Y]
EC 5 이성질화 효소 AB → BA
EC 6 연결 효소 X + Y+ ATP → XY + ADP + Pi
외부 링크
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단백질분해과정
https://ko.wikipedia.org/wiki/%EB%8B%A8%EB%B0%B1%EC%A7%88%EB%B6%84%ED%95%B4%EA%B3%BC%EC%A0%95
물의 친핵성 공격(파란색)에 의한 단백질(빨간색)의 가수분해 과정. 촉매가 없을 경우 반감기는 수백 년이 될 수도 있다.
단백질 가수분해(蛋白質 加水分解, 영어: proteolysis)는 단백질을 더 작은 폴리펩타이드 또는 아미노산으로 분해하는 대사과정이다. 촉매가 없을 경우, 펩타이드 결합의 가수분해는 수백 년이 걸릴 수 있으며 매우 느리게 진행된다. 단백질 가수분해는 전형적으로 프로테이스라고 하는 효소에 의해 촉매되지만 세포 내 소화에 의해 일어날 수도 있다. 낮은 pH 또는 고온의 조건도 또한 비효소적으로 단백질 가수분해를 일으킬 수 있다. 다른 촉매와 마찬가지로 효소는 활성화 에너지를 낮추어 반응 속도를 증가시키며, 일부 효소는 기질을 생성물로 수백 만배 더 빠르게 전환되도록 하거나 밀리 초 단위로 빠르게 반응이 일어나도록 유도하는 것으로 알려져 있다.[1][2]
같이 보기
단백질 생합성
요소회로
에너지대사
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https://ko.wikipedia.org/wiki/%EB%B6%84%EC%9E%90%EC%83%9D%EB%AC%BC%ED%95%99
분자생물학(分子生物學, 영어: molecular biology)은 분자 수준에서의 생명 현상을 이해하고 그것이 우리가 눈으로 보는 생명 현상과 어떻게 연결되는가를 규명하는 학문이다.
1953년 제임스 왓슨과 크릭이 DNA의 이중 나선을 발견한 시점에서 분자생물학이 탄생했다고 볼 수 있으며. 이후 분자생물학은 생화학과 유전학의 영역을 흡수해가며 급격하게 성장해왔다. 현대 생물학은 기본적으로 분자생물학을 배경으로 하고 있다. 세포 내 또는 세포 간에 이루어지는 여러 가지 형태의 상호 작용들을 해석하는 과정을 기본으로 한다. 현재는 인간유전체분석사업(human genome project)이 끝나고, 이 정보를 기반으로 해 다양한 접근 방법이 시도되고 있다.
다른 생물학 분야들과의 관계
Schematic relationship between biochemistry, genetics, and molecular biology
분자생물학 연구자들은 분자생물학 특유의 기법을 사용한다(뒤의 기술부분을 참고). 유전학, 생화학의 다양한 기법들과 아이디어들을 융합시켜 발전해나가고 있다. 이들 분야 사이에 정확한 구분을 짓는다는 것은 사실 불가능하다. 위의 도표는 세 분야의 관계를 도식적으로 나타낸 것이다. 아래 설명을 참고하며 살펴보기를 권한다.
생화학은 살아있는 유기체에서 일어나는 생명 활동 과정과 그 속에 존재하는 화학물질에 대해 다룬다. 특히 생화학자들은 생체분자의 구조, 기능, 역할에 중점을 두고 연구한다. 예를 들자면 생체 내에서 활성을 띠는 분자들의 합성과정을 연구하는 것이 대표적이다.
유전학은 개체간 유전학적인 차이를 다룬다. 대개 이러한 차이는 돌연변이 연구를 통해서 밝혀진다. 여기서 돌연변이란 정상적인 개체(야생형)와 비교하여 하나 이상의 기능적 요소가 결핍되거나 과잉 보유한 상태를 말한다.
분자생물학은 유전체의 복사, 전사 및 번역 과정 전체에서 분자적 기반을 연구하는 학문이다. 이 분야의 주된 연구는 센트럴도그마(central dogma)의 흐름에 따른다. DNA의 전사로 인해 RNA가 되고 이것의 번역과정을 통해 최종적으로 단백질이 만들어지는 과정을 일컫는 센트럴도그마이론은 최근 새롭게 밝혀지고 있는 RNA의 기능에 의해 조금씩 수정되고 있다.
대부분의 분자생물학 연구는 정량분석을 거친다. 최근 컴퓨터 공학의 도입으로 개척된 생체정보학등 컴퓨터를 이용한 자동화된 연구 환경이 편리하게 작업을 도와준다. 2000년대 게놈프로젝트에 의해 부각된 분자 유전학(유전자의 구조와 기능을 밝히는 분야)이 현재 가장 활발한 분자생물학의 하위 분야이다.
점점 더 많은 생물학 분야들이 분자에 많은 관심을 기울이고 있다. 세포생물학이나 발생학처럼 직접적으로 분자 자체를 연구하는 분야도 있고, 분자생물학의 연구 테크닉을 응용하여 간접적으로 분자를 다루는 진화생물학도 있다. 일례로 생물물리학에는 철저하게 분자생물학을 연구하는 것이 오랜 전통으로 남아있다.
분자생물학에서 사용되는 기법들
1950년대 후반에서부터 60년대에 이르러 마침내, 분자생물학자들은 세포 및 기관에서 분자수준의 구성물질 분리,정제 및 파악이 가능해졌다. 이러한 구성성분에는 유전암호로서 기능하는 DNA, DNA의 전사체인 RNA 그리고 단백질이 있다.
Expression cloning
단백질의 기능을 알아내는 가장 기본적인 기법 중의 하나가 Expression cloning이다. 과정을 설명하자면 다음과 같은 특징을 갖는다. 먼저 목표 단백질의 아미노산 서열을 암호화하고 있는 DNA를 플라스미드에 복제한다(PCR을 이용하거나 제한 효소를 이용한다.).이렇게 만들어진 재조합 플라스미드를 expression vector 라 한다. 이 플라스미드는 목표 단백질의 생산을 유도하는데 쓰이는 특징적인 프로모터와 함께 삽입된 DNA가 플라스미드로부터 유실되지 않도록 도와주는 항생제 내성 유전자(antibiotic resistance markers)를 가질 수 있다. 이제 만들어진 플라스미드를 박테리아 또는 동물 세포에 도입한다. 박테리아에 플라스미드를 도입시키는 데는
형질전환(transformation)-DNA를 직접적으로 넣는 방법,
접합(conjugation)-세포 세포간 접촉을 통해
형질주입(transduction)-바이러스를 운반체로 사용.
이 세가지 방법이 사용된다. 동물세포와 같은 진핵세포의 경우에는 특별히 트랜스펙션(transfection)이라 부른다. 인산화칼슘(calcium phosphate) 트랜스펙션, 전기천공법(electrotransfection), 미세주입법(microinjection) 그리고 리포솜 주입법(liposome injection)등이 대표적인 트랜스펙션 방법이다. 또한 바이러스나 박테리아를 운반자로 사용하여 진핵세포에 DNA를 도입할 수도 있다. 후자의 경우 종종 박토펙션(bactofection)이라 불린다. 박토펙션에는 주로 Agrobacterium tumefaciens라는 박테리아가 사용된다. 도입된 플라스미드는 숙주의 게놈에 안정적으로 삽입될 수도 있지만 게놈과는 독릭접으로 떨어져서 존재할 수도 있다. 이 경우를 transient transfection이라 한다. 둘 중 어느 쪽이든, 목표 단백질을 암호화한 DNA는 숙주 세포 내에 존재하므로 지금부터 단백질은 발현 가능하다. 프로모터에 결합하여 유전자 발현을 도와주는 다양한 시스템과 특정 신호 전달 물질들이 모두 존재하므로 가능한 것이다. 일단 여기까지 진행되면 이제부터 연구자들은 숙주로부터 대량의 단백질을 추출한다. 연구자들은 추출한 단백질이 다양한 환경에서 활성을 나타내는지 알아보는 실험을 하며, 3차 구조의 연구를 위하여 결정을 만들기도 한다. 제약 산업에서는 목표 단백질에 작용하도록 개발된 신약의 성능을 알아보기도 한다.
Polymerase chain reaction(PCR); 중합효소 연쇄 반응
<nowiki /> 이 부분의 본문은 PCR입니다.
PCR이라고 흔히 불리는 중합효소 연쇄 반응은 DNA를 복제할 때 매우 요긴하게 쓰이는 기법이다. 이 기술은 사람의 게놈과 같은 매우 복잡하며 양이 지극히 미량인 DNA 용액에서 연구자가 원하는 특정 DNA 단편만을 선택적으로 증폭시킬 수 있다. 또한 증폭에 필요한 시간이 2시간 정도로 짧으며, 실험 과정이 단순하고, 전자동 기계로 증폭할 수 있기 때문에, PCR과 여기서 파생한 여러 가지 기술은 분자생물학, 의료, 범죄 수사, 생물의 분류 등 DNA를 취급하는 작업 전반에서 지극히 중요한 역할을 담당하고 있다.
Gel electrophoresis; 겔 전기 영동법
<nowiki /> 이 부분의 본문은 겔 전기 영동법입니다.
겔 전기 영동법은 겔 메트릭스에 전류를 흘려보내 DNA, RNA, 단백질 등을 분리하는 실험 방법이다. DNA, RNA 그리고 단백질들이 전하를 띠는 성질을 이용 전기장내에서 각각을 분리시키는 것이 기본 원리이다. 아가로즈(agarose)를 겔로 사용했을 경우에는 DNA와 RNA가 크기에 따라 분리가 된다. 단백질의 경우는 마찬가지로 크기에 따라 분리가 되지만 겔로 SDS-PAGE를 사용한다는 차이점이 있다. 또 다른 단백질 분리에는 단백질의 크기와 전하를 모두 이용해 분리하는 2D-gel electrophoresis 가 있다.
Macromolecule blotting and probing; 고분자의 획득과 판별
고분자의 획득과 판별에는 southern, northern, western, eastern blotting이 사용된다. 기법들의 명명이 사방위에서 따온 것 같지만 사방위와는 연관이 없다. 최초로 생물학자 Edwin Southern이 DNA를 획득하는 방법으로서 자신의 이름을 따 개발한 Southern blotting 이후로, 비슷한 방법으로 Patricia Thomas가 RNA를 획득하는 방법을 개발한다. 이후로 이 기법은 Northern blotting으로 불리게 되었고 나머지 western, eastern blotting 역시 말장난에 의해 그렇게 불리게 되었다. 이후로 위 기법들을 복합하여 응용한 여러 가지 기법들이 나타났고 그것들의 명명 역시 위와 비슷하다. 그 예로는 southwestern(단백질-DNA 혼성), northwestern(단백질-RNA 상호작용을 밝힘), farwesterns(단백질간의 상호작용을 밝힘)등이 있다.
Southern blotting; 서던 블랏
개발자 Edwin Southern의 이름을 따서 명명된 Southern blotting은 DNA 샘플 속에 특정 서열이 존재하는지를 판별할 때 사용된다. 제한효소 처리한 DNA 샘플은 겔 전기 영동을 통해 분리된 후 모세관 현상을 통해 얇은 막으로 옮겨진다. DNA가 옮겨진 막에 특정 서열에 상보적인 탐침(probe)을 뿌린다. 만약 특정 서열이 샘플 내에 존재한다면 탐침과 결합하여 표지가 나타나게 된다. 표지에는 원래 방사성 동위원소를 이용했으나, 현재에는 대체재들이 몇몇 개발되어있다. DNA 샘플에서 바로 서열을 분석하는 PCR 등의 기법들이 존재하기 때문에 Southern blotting 자체는 실험실에서 그리 많이 쓰이지 않는다. 하지만 여전히 형질전환 쥐의 형질전환유전자(transgene) 복제 수를 측정하거나 배아줄기세포의 유전자 결여(knockout) 연구 등에 쓰이고 있다.
Northern blotting; 노던 블랏
서로 다른 RNA 샘플들 사이에서 특정 RNA의 발현 양상을 비교하는데 쓰이는 기법이 노던 블랏이다. RNA는 크기에 따라 전기 영동을 통해서 분리된 후 얇은 막으로 옮겨진다. 그 후 서던 블랏(Southern blot)과 마찬가지로 원하는 서열에 상보적인 탐침을 만들어 특정 서열의 존재와 양을 판별한다. 결과물로서 나타나는 밴드의 존재는 특정 서열이 존재함을 말해주고, 밴드의 두께를 통해 RNA의 양을 추정할 수 있다. 살아있는 조직에서 언제 그리고 어떤 조건에서 특정 유전자가 발현되는지를 아는 데 노던 블랏은 매우 유용하게 쓰인다.
Western blotting; 웨스턴 블랏
<nowiki /> 이 부분의 본문은 웨스턴 블랏입니다.
웨스턴 블랏(Western blot)이란 특정 단백질의 유무 또는 양을 알기 위해 수행하는 분석방법이다. 주로 단백질의 발현 여부를 알기 위해 사용한다. 서던블랏(southern blot)과 노던블랏(northern blot)이 DNA-DNA, DNA-RNA간의 특이성을 이용하는 데 반해 웨스턴 블랏은 단백질-단백질간의 특이성을 이용한다. 주로 항원-항체(Antigen-Antibody)반응을 이용한다
Eastern blotting; 이스턴 블랏
이스턴 블랏은 단백질의 번역 후 수정과정을 연구하는데 쓰이는 기법이다. 단백질을 PVDF 혹은 니트로셀룰로스(nitrocellulose)막에 옮긴 후 특이 기질을 이용하여 단백질의 특징을 알아낸다.
Micro Array
마이크로어레이(Micro Array)에서 DNA 마이크로어레이는 슬라이드 글라스 따위의 판에 단일 가닥의 DNA 조각을 하나 하나 배열해 놓는 것이다. 그 모습이 마치 도서관에 책이 놓여있는 것과 유사해 DNA 도서관이라고 불린다. Array 기법의 사용으로 한 개의 작은 슬라이드 글라스 위에 엄청나게 많은 수의 작은 절편(직경이 100 마이크로미터 정도)을 올려놓을 수 있게 되었다. Array에 사용된 각 절편들은 특정 DNA 서열의 상보적으로 만들어진 것인데 이것은 서던 블랏의 원리와 유사하다. Array를 통해 특정 서열의 존재를 확인할 수 있는데, 그러기 위해서는 상보서열의 대상 DNA가 있을 것으로 추정되는 조직의 RNA를 가공해야 한다. 우선 조직에서 RNA를 획득한 다음 그 서열을 바탕으로 cDNA(complementary DNA)를 만들어야 한다. 그 후 만들어진 cDNA를 array 상에 뿌려주면, 상보서열과 결합하여 표시가 나타난다. 동일한 array를 여러 개 만들 수 있는데, 이것을 응용해 여러 개체간 유전자 발현 모습을 비교할 수 있다. 특히 암 조직과 정상 조직간의 비교가 암 연구에 큰 도움이 되고 있다.
Allele Specific Oligonucleotide; 대립 형질 특이 올리고뉴클레오타이드
대립 형질 특이 올리고뉴클레오타이드(ASO)는 PCR이나 전기영동의 도움 없이 단일 염기 서열 돌연변이를 찾아낼 수 있는 기법이다. 20~25개 정도의 뉴클레오타이드로 이루어진 짧은 길이의 특수 표지된 탐침을 절단 되지 않은 DNA에 뿌려주면 혼성화가 된다. 탐침의 매우 짧은 길이 때문에 단일 염기 서열의 차이만으로도 혼성화는 잘 이루어지지 못한다. 이렇게 혼성화가 되지 못한 DNA는 씻겨지고 남겨진 탐침은 제거된다. 만약 혼성화가 이루어진다면, 형광 물질이나 방사성 원소로 표지된 탐침에 의해 실험자가 혼성화 된 것을 알 수 있디.
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https://ko.wikipedia.org/wiki/%EA%B5%AC%EC%A1%B0%EC%83%9D%EB%AC%BC%ED%95%99구조생물학
구조생물학(영어: structural biology)은 생물학의 분야로 분자 구조를 주로 연구하는 학문이다. 특히 단백질의 3차원 구조를 주로 다룬다. 구조생물학은 생정보학과 깊은 관련을 가져왔다. 구조생물학은 생물물리학(biophysics)와도 분야가 중복된다.
국내의 구조생물학은 최초로 엑스선 결정법(X-ray crystallography)을 통해 tRNA의 구조를 규명한 김성호 박사에 의해 파생되었으며 김성호 박사는 tRNA 구조를 규명한 뒤에도 엑스선 결정법을 이용해 암 발생에 중요한 역할을 하는 RAS 단백질과 CDK2(Cyclin dependent kinase2)의 구조등을 밝히면서 최초로 구조생물학이란 분야를 개척하였다. 구조생물학은 분자적인 수준에서 생물학을 연구하는 점에서 분자생물학과 유사하다.
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주기율표(週期律表, 문화어:주기율표(週期律表, 문화어: 주기률표, 영어: periodic table) 또는 주기표(週期表)는 원소를 구분하기 쉽게 성질에 따라 배열한 표로, 러시아의 드미트리 멘델레예프가 처음 제안했다. 또는 주기표(週期表)는 원소를 구분하기 쉽게 성질에 따라 배열한 표로, 러시아의 드미트리 멘델레예프가 처음 제안했다
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https://www.google.ca/search?q=periodic+table+of+elements&sxsrf=APwXEdc1yNeytHDFAmzp-ZOVs1Vta18aLA%3A1679749087828&ei=3-8eZMOYMsTA0PEP8O61mAQ&oq=Periodic+Table&gs_lcp=Cgxnd3Mtd2l6LXNlcnAQARgBMgoIABCKBRCxAxBDMgsIABCABBCxAxCDATIFCAAQgAQyCAgAEIAEELEDMg0ILhDUAhCxAxCKBRBDMgUIABCABDIFCAAQgAQyBQgAEIAEMgUIABCABDIFCAAQgARKBAhBGABQAFgAYNU3aABwAHgAgAFMiAFMkgEBMZgBAKABAqABAcABAQ&sclient=gws-wiz-serp
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화학반응(chemical reactions)의 종류
합성(화합) 반응, Synthesis. A + B → AB. ...
분해 반응, Decomposition. ...
치환 반응(단일치환반응), Single replacement. ...
이중치환(복분해) 반응, Double replacement 또는 Metathesis.
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화학 반응의 종류 (3-1)
— 화학 반응의 종류 (3-1) ; 화합. 철 + 황 → 황화 철. 수소 + 산소 → 물. 염소 + 나트륨 → 염화 나트륨 마그네슘 + 산소 → 산화 마그네슘 ; 분해. <전기 ...
분해: 한 종류의 화합물이 두 종류 이상의 물질로 ...
치환: 화합물을 구성하는 성분의 일부가 다른 성...
화합: 두 가지 이상의 물질이 반응하여 하나의 새...
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화학 반응의 종류(유형). reaction types
화학 반응의 종류(유형). reaction types · A. 결합(combination) 반응 · B. 분해(decomposition) 반응 · C. 연소(combustion) 반응 · D. 교환(복분해) 반응, ...
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화학 반응이 일어나기 위해 충족해야 할 조건이 있다. 조건은 2가지로 활성화에너지와 충돌 방향이다.
https://ko.wikipedia.org/wiki/%ED%99%94%ED%95%99_%EB%B0%98%EC%9D%91
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무기 화합물(無機化合物, 영어: inorganic compound, 간단히 무기물)
https://ko.wikipedia.org/wiki/%EB%AC%B4%EA%B8%B0_%ED%99%94%ED%95%A9%EB%AC%BC
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대표적인 유기 화합물로 단백질, 탄수화물, 지방, 핵산 등이 있다. 화학의 영역에서 유기 화합물을 주로 다루는 화학을 유기화학이라 부른다.
유기 화합물 - 위키백과, 우리 모두의 백과사전
https://ko.wikipedia.org/wiki/%EC%9C%A0%EA%B8%B0_%ED%99%94%ED%95%A9%EB%AC%BC#:~:text=%EB%8C%80%ED%91%9C%EC%A0%81%EC%9D%B8%20%EC%9C%A0%EA%B8%B0%20%ED%99%94%ED%95%A9%EB%AC%BC%EB%A1%9C%20%EB%8B%A8%EB%B0%B1%EC%A7%88,%EC%9D%84%20%EC%9C%A0%EA%B8%B0%ED%99%94%ED%95%99%EC%9D%B4%EB%9D%BC%20%EB%B6%80%EB%A5%B8%EB%8B%A4.
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생화학 biochemistry
생화학은 분자유전학, 단백질 과학, 물질대사의 세 가지 분야
https://ko.wikipedia.org/wiki/%EC%83%9D%ED%99%94%ED%95%99
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생화학(生化學, 영어: biochemistry 또는 biological chemistry)은 살아있는 생물체 내에서 그리고 생물체와 관련된 화학적 과정에 대해 연구하는 학문이다.[1] 생물화학(生物化學, 영어: biological chemistry)이라고도 하지만, 보통 줄여서 생화학이라고 한다. 생화학적 과정들은 생명의 복잡성을 야기한다.
생물학과 화학의 하위 분야인 생화학은 분자유전학, 단백질 과학, 물질대사의 세 가지 분야로 나눌 수 있다. 20세기의 지난 수 십년 동안 생화학은 이들 세 가지 분야를 통해 생명의 과정을 설명하는데 성공하였다. 또한 생명과학의 거의 모든 분야들이 생화학적 방법론과 연구에 의해 밝혀지고 발전하고 있다.[2] 생화학은 생체분자들이 어떻게 살아있는 세포 내에서 그리고 세포들 사이에서 일어나는 과정들을 발생시키는지를 이해하는데 초점을 맞추고 있으며,[3] 이는 차례로 조직, 기관, 개체의 구조와 기능에 대한 연구와 이해와 크게 관련되어 있다.[4]
생화학은 DNA에 암호화되어 있는 유전 정보가 생명의 과정을 일으킬 수 있는 분자 메커니즘에 관한 연구인 분자생물학과 밀접한 관련이 있다.[5]
생화학의 대부분은 단백질, 핵산, 탄수화물, 지질과 같은 생물학적 고분자의 구조, 기능, 상호작용 등에 대해 다루며, 이들 생체분자들은 세포의 구조를 형성하고 생명활동과 관련된 많은 기능들을 수행한다.[6] 세포의 화학작용은 더 작은 분자들과 이온들에 달려있다. 이것들은 물, 금속 이온과 같은 무기 화합물이거나 단백질 합성에 사용되는 아미노산과 같은 유기 화합물일 수 있다.[7] 세포가 화학 반응을 통해 환경으로부터 에너지를 이용하는 메커니즘은 물질대사로 알려져 있다. 생화학에서의 발견은 주로 의학, 영양학, 농업에 적용된다. 의학에서 생화학자들은 질병의 원인과 질병의 치료 방법 및 의약품에 대해 연구한다.[8] 영양학에서 생화학자들은 건강을 유지하는 방법과 영양소 결핍의 영향에 대해 연구한다.[9] 농업에서 생화학자는 양과 비료를 조사하고, 작물 재배, 작물의 저장 및 해충 방제를 개선할 수 있는 방법을 발견하려고 노력한다.
역사
<nowiki /> 이 부분의 본문은 생화학의 역사입니다.
거티 코리와 칼 코리는 코리 회로를 발견한 공로로 1947년에 노벨 생리학·의학상을 공동수상했다.
생화학을 가장 넓은 정의로 보면 생물체의 구성 요소와 구성 체제, 그리고 이들이 어떻게 결합하여 생물체가 되는가에 대한 연구로 볼 수 있는데, 이러한 의미에서 생화학의 역사는 고대 그리스까지 거슬러 올라갈 수 있다.[10] 그러나 특정 과학 분야로서의 생화학은 생화학의 어떤 측면에 초점을 맞추느냐에 따라 19세기 또는 이보다 조금 더 이른 시기에 시작되었다. 어떤 이들은 생화학의 시작이 앙셀름 파얜이 1833년에 최초로 효소인 다이아스테이스(오늘날 아밀레이스라 불리는)를 발견한 것일지도 모른다고 주장[11] 하는 반면, 또 다른 이들은 에두아르트 부흐너가 세포 추출물에서 복잡한 생화학적 과정인 알코올 발효를 최초로 증명한 것을 생화학의 탄생으로 여기기도 한다.[12][13] 일부는 1842년에 유스투스 폰 리비히의 생리학 및 병리학에서 물질대사에 대한 화학적 이론을 제시한 유기화학에서의 영향력 있는 연구를 생화학의 시작이라 꼽기도 하며,[10] 또는 보다 이른 시기인 18세기에 앙투안 라부아지에의 발효 및 세포 호흡에 대한 연구를 생화학의 시작이라 보기도 한다.[14][15] 생화학의 복잡성을 밝혀내는데 도움을 준 이 분야의 많은 개척자들도 현대 생화학의 창시자로 알려져 있다. 예를 들어, 에밀 피셔는 단백질 화학에 대한 연구를,[16] 프레더릭 가울랜드 홉킨스는 효소와 생화학의 역동적인 성질에 대해 연구했다.[17]
"생화학(biochemistry)"이라는 용어 자체는 "생물학(biology)"과 "화학(chemistry)"의 결합으로부터 유래하였다. 1877년에 펠릭스 호페 자일러(Felix Hoppe-Seyler)는 《생리화학 저널》(Zeitschrift für Physiologische Chemie) 제1호의 서문에서 생화학이란 용어를 생리화학의 동의어로 사용하였고, 생화학 여구 기관의 설립을 주장했다.[18][19] 그럼에도 불구하고 일부는 독일의 화학자 칼 노이베르크(Carl Neuberg)가 1903년에 생화학이란 용어를 만들었다고 주장하며,[20][21][22] 또 다른 이들은 프란츠 호프마이스터(Franz Hofmeister)가 생화학이란 용어를 만들었다고 주장하기도 한다.[23]
DNA의 구조[24]
한 때는 생명체와 생명체의 물질들이 무생물과 구별되는 어떤 본질적인 특성이나 물질(흔히 "생기론"으로 일컬어짐)을 가지고 있다고 일반적으로 믿어졌고, 오직 생명체만이 생명의 분자를 생산할 수 있다고 생각하였다.[25] 그런데 1828년에 프리드리히 뵐러는 요소 합성에 대한 논문을 발표하여, 유기 화합물을 인위적으로 만들 수 있음을 증명하였다.[26] 그 이후 생화학은 특히 20세기 중반부터 크로마토그래피, X선 결정학, 이중 분극 간섭계, 핵자기 공명분광법, 방사성 동위원소 표지법, 전자현미경, 분자동역학 시뮬레이션과 같은 새로운 기술이 발달하면서 발전하였다. 이러한 기술들은 해당과정 및 시트르산 회로와 같은 세포의 많은 분자들과 대사 경로의 발견과 상세한 분석을 가능하게 했으며, 분자 수준에서 생화학에 대한 이해를 발전시켰다. 필립 랜들(Philip Randle)은 1963년에 발견한 랜들 회로(포도당-지방산 회로) 및 당뇨병에 대한 연구로 잘 알려져 있다. 랜들은 지방산이 근육에 의한 포도당의 산화를 감소시킨다는 것을 확인했다. 고지방 산화가 인슐린 저항성의 원인이었다.[27]
생화학에서 또 다른 중요한 역사적 사건은 유전자와 세포에서 정보 전달에 관여하는 유전자의 역할의 발견이었다. 생화학에서 이러한 부분을 흔히 분자생물학이라고 부른다.[28] 1950년대에 제임스 D. 왓슨, 프랜시스 크릭, 로절린드 프랭클린, 모리스 윌킨스는 DNA 구조를 밝혀내고, 유전 정보의 전달 관계를 제안하는데 중요한 역할을 했다.[29] 조지 비들과 에드워드 테이텀은 균류에서 하나의 유전자는 하나의 효소를 생성한다는 것을 보여준 공로로 1958년에 노벨 생리학·의학상을 수상하였다.[30] 콜린 피치포크(Colin Pitchfork)는 1988년에 DNA 증거로 살인 혐의에 대한 유죄 판결을 받은 최초의 사람으로, 이것은 법과학의 발전을 이끌었다.[31] 앤드루 파이어와 크레이그 멜로는 유전자 발현의 침묵에서 RNA 간섭(RNAi)의 역할을 발견한 공로로 2006년에 노벨 생리학·의학상을 수상하였다.[32]
시작 물질: 생명의 화학 원소
<nowiki /> 이 부분의 본문은 인체의 구성 및 무기질입니다.
자연에서 발견되는 92가지의 화학 원소들 중 약 24가지는 다양한 종류의 생명체에 필수적이다. 지구 상의 희토류 원소는(셀레늄과 아이오딘을 제외하고는) 생명체에서 사용되지 않고, 몇 가지 흔한 원소들(알루미늄과 티타늄)도 생명체에서 사용되지 않는다. 대부분의 생물체들은 필요로 하는 원소들의 종류가 공통적이지만, 식물과 동물 사이에는 몇 가지 차이점이 있다. 예를 들어, 바다 조류는 브로민을 사용하지만, 육상 식물과 동물은 브로민을 필요로 하지 않는 것처럼 보인다. 모든 동물은 나트륨을 필요로 하지만, 일부 식물은 나트륨을 필요로 하지 않는다. 식물은 붕소와 규소가 필요하지만, 동물들은 그렇지 않을 수도(또는 극소량이 필요할 수도) 있다.
산소, 탄소, 수소, 질소, 칼슘, 인의 6가지 원소들은 사람의 세포를 포함한 살아있는 세포 질량의 약 99%를 차지한다. 인체의 대부분을 구성하는 6가지 주요 원소 외에도, 사람은 18가지 이상의 미량 원소들을 필요로 한다.[33]
인체를 구성하고 있는 주요 원소의 비율(질량 기준)
201 Elements of the Human Body.02.svg 원소 원소 기호 신체 (%)
산소(oxygen) O 65.0
탄소(carbon) C 18.5
수소(hydrogen) H 9.5
질소(nitrogen) N 3.2
칼슘(calcium) Ca 1.5
인(phosphorus) P 1.0
칼륨(potassium) K 0.4
황(sulfur) S 0.3
나트륨(sodium) Na 0.2
염소(chlorine) Cl 0.2
마그네슘(magnesium) Mg 0.2
기타(others) < 1.0
생체분자
<nowiki /> 이 부분의 본문은 생체분자입니다.
생체분자의 4가지 주요 부류는 탄수화물, 지질, 단백질, 핵산이다.[34] 많은 생물학적 분자(생체분자)들은 중합체이다. 단위체는 중합체로 알려진 큰 고분자를 생성하기 위해 서로 연결되어 있는 상대적으로 작은 분자들이다. 단량체가 서로 연결되어 생체고분자를 합성할 때 탈수 반응을 거치게 된다. 서로 다른 고분자들은 더 큰 복합체를 구성할 수 있으며, 이러한 복합체들은 종종 생물활성에 필요하다.
탄수화물
<nowiki /> 이 부분의 본문은 탄수화물, 단당류, 이당류 및 다당류입니다.
탄수화물
단당류인 포도당
이당류인 수크로스(포도당+과당)
수 천개의 포도당 단위체로 구성된 다당류인 아밀로스
탄수화물의 주요 기능 중 두 가지는 에너지의 저장과 구조의 형성이다. 당(糖)은 탄수화물이지만, 모든 탄수화물이 당인 것은 아니다. 지구 상에는 다양한 종류의 탄수화물들이 존재한다. 탄수화물은 에너지 저장에 사용될 뿐만 아니라 세포와 세포 사이의 상호작용 및 세포 신호전달에 중요한 역할을 한다.
가장 단순한 형태의 탄수화물은 단당류이며, 대부분 탄소, 수소, 산소가 1:2:1의 비율로(일반적인 화학식은 CnH2nOn,여기서 n은 3이상) 포함되어 있다. 포도당(C6H12O6)은 가장 중요한 탄수화물이다. 과당(C6H12O6)은 과일의 단맛과 관련있는 단당류이며,[35][a] 디옥시리보스(C5H10O4)는 DNA의 구성 성분이다. 단당류는 선형 또는 고리형으로 존재할 수 있다. 선형의 단당류는 카보닐기와 하이드록시기의 반응으로 산소 원자가 고리에 포함된 탄소 고리의 형태를 형성할 수 있다. 고리형 분자는 알도스이면 헤미아세탈, 케토스이면 헤미케탈이다.[36]
D-포도당의 푸라노스, 선형, 피라노스 형태 사이의 전환
이들 고리형에서, 고리는 보통 5개 또는 6개의 원자를 갖는다. 5원자 고리형은 5원자 고리 화합물인 푸란을 닮아서 푸라노스라고 하며, 6원자 고리형은 6원자 고리 화합물인 피란을 닮아서 피라노스라고 한다. 예를 들어, 알도헥소스인 글루코스(포도당)은 1번 탄소의 카보닐기와 4번 탄소의 하이드록시기 사이에 결합이 만들어져 헤미아세탈이 형성되면, 글루코푸라노스라고 불리는 5원자 고리 구조를 생성할 수 있다. 같은 반응이 글루코스의 1번 탄소의 카보닐기와 5번 탄소의 하이드록시기 사이에 일어나면, 글루코피라노스라고 불리는 6원자 고리 구조를 생성할 수 있다.
두 개의 단당류는 물 분자가 방출되는 탈수 반응을 통해 글리코사이드 결합을 형성하여 이당류를 생성할 수 있다. 이당류는 가수분해 반응으로 글리코사이드 결합이 분해되어 2개의 단당류를 생성할 수 있다. 가장 잘 알려져 있는 이당류는 포도당 1분자와 과당 1분자로 구성된 수크로스(설탕)이다. 또 다른 주요 이당류는 포도당 1분자와 갈락토스 1분자로 구성된 우유에서 발견되는 젖당이다. 젖당(락토스)는 락테이스에 의해 가수분해될 수 있으며, 락테이스의 결핍은 젖당불내증을 초래한다.
몇 개(약 3~6개)의 단당류들이 결합하면, 올리고당("올리고(oligo-)"는 "소수(few)"를 의미)을 형성한다. 올리고당은 표지 및 세포 신호 뿐만 아니라 다른 용도로 사용될 수 있다.[37] 수 많은 단당류들이 중합되면 다당류를 형성한다. 단당류들은 긴 선형 사슬의 형태로 결합되거나, 분지(가지 구조)를 형성할 수도 있다. 일반적인 다당류로 셀룰로스, 녹말, 글리코젠이 있는데, 이들 세 가지 다당류들은 포도당 단위체들의 결합으로 구성되어 있다. 셀룰로스는 식물의 세포벽의 중요한 구조적 구성 성분이며, 녹말은 식물의 에너지 저장 형태로, 글리코젠은 동물의 에너지 저장 형태로 사용된다.
탄수화물은 환원 말단 또는 비환원 말단을 가질 수 있다. 탄수화물의 환원 말단은 선형의 알데하이드(알도스) 또는 케톤(케토스) 형태와 평형을 이룰 수 있는 탄소 원자이다. 이러한 환원 말단의 탄소 원자에서 단위체의 결합이 일어나는 경우, 피라노스 또는 푸라노스 형태의 자유 하이드록시기는 다른 당의 하이드록시기 측쇄와 교환되어, 완전한 아세탈을 생성한다. 이것은 알데하이드 또는 케톤의 형태로 사슬이 열리는 것을 방지하고, 수정된 잔기를 비환원성으로 만든다. 젖당에서 포도당 잔기는 환원 말단을 가지고 있고, 갈락토스 잔기는 포도당의 4번 탄소의 하이드록시기(-OH)와 완전한 아세탈을 형성한다. 수크로스는 포도당의 1번 탄소의 알데하이드와 과당의 2번 탄소의 케톤 사이에 완전한 아세탈의 형성으로 인해 환원 말단을 가지지 않는다.
지질
<nowiki /> 이 부분의 본문은 지질, 글리세롤 및 지방산입니다.
일반적인 지질의 구조. 상단에 콜레스테롤과 올레산이 위치해 있다.[38] 가운데에는 글리세롤에 올레오일, 스테아로일, 팔리토일 사슬이 결합한 트라이글리세라이드가 있다. 아래쪽에는 일반적인 인지질인 포스파티딜콜린이 있다.[39]
지질은 다양한 종류의 분자들을 포함하고 있으며, 왁스, 지방산, 인지질, 스핑고지질, 당지질 및 테르페노이드(예: 레티노이드와 스테로이드)를 포함한 생물로부터 기원한 비교적 물에 불용성이고, 비극성 화합물들을 포괄하는 화합물들이다. 일부 지질들은 선형의 지방족 화합물이며, 다른 지질들은 고리 구조를 가지고 있다. 일부 지질들은 방향족 화합물(고리형의 평명 구조를 가진)인 반면, 다른 지질들은 그렇지 않다. 어떤 지질들은 유연한 반면, 다른 지질들은 경직된 것도 있다.[40]
지질은 보통 글리세롤 1분자에 다른 분자들이 결합하여 만들어진다. 트라이글리세라이드는 1분자의 글리세롤과 3분자의 지방산의 결합으로 구성되어 있다. 이러한 경우에 지방산은 포화(탄소 사슬에 이중 결합이 없음)되거나 불포화(탄소 사슬에 하나 이상의 이중 결합이 있음)될 수 있다.[41]
대부분의 지질들은 전체적으로 비극성이지만, 일부분이 극성을 가질 수도 있다. 일반적으로 지질 구조의 대부분은 물과 같은 극성 용매와 상호 작용을 잘 하지 않는다는 것을 의미하는 비극성 또는 소수성이다. 지질 구조의 또 다른 부분은 극성 또는 친수성이며, 물과 같은 극성 용매와 상호작용을 잘하는 경형이 있다. 소수성 부분과 친수성 부분을 모두 가지고 있는 분자를 양친매성 분자라고 한다. 콜레스테롤의 경우 극성 부위는 하이드록시기(-OH)이다. 인지질의 경우 극성 부위는 인산을 포함하는 머리 부분이다.[42]
지질은 사람의 일상 식단의 필수적인 부분이다. 사람들이 주로 섭취하는 대부분의 기름들과 버터, 치즈, 기와 같은 유제품들은 지방으로 구성되어 있다. 식물성 기름은 다양한 다불포화 지방산이 풍부하다. 지방 함유 식품은 체내에서 소화 과정을 거치며, 지방의 최종 분해 산물인 지방산과 글리세롤로 분해된다. 또한 지질, 특히 인지질은 다양한 의약품에서 사용되는데, 공동가용화제(예: 비경구 투입) 또는 약물 운반체의 성분(예: 리포솜 또는 트랜스퍼솜)으로 사용된다.
단백질
<nowiki /> 이 부분의 본문은 단백질 및 아미노산입니다.
왼쪽에 아미노기가 있고 오른쪽에 카복시기가 있는 α-아미노산의 일반적인 구조
단백질은 아미노산이라고 불리는 단위체로 만들어진 매우 큰 고분자 중합체이다. 아미노산은 알파(α) 탄소라고 불리는 키랄 탄소에 아미노기(–NH2), 카복시기(–COOH), 수소 원자(–H), 곁사슬(R기, –R)이 결합되어 있는 화합물이다. 아미노기와 카복시기는 생리적인 조건 하에서는 –NH3+ 와 –COO− 로 존재한다. 곁사슬(R기)는 각각의 아미노산의 종류마다 다르며, R기의 특성은 단백질의 전체적인 3차원 구조에 큰 영향을 미친다. 어떤 아미노산은 그 자체로 또는 변형된 형태로 기능을 가지고 있다. 예를 들어, 글루탐산은 중요한 신경전달물질로 기능을 한다. 아미노산들은 펩타이드 결합을 통해 서로 결합될 수 있다. 이러한 탈수 반응으로 물 분자가 제거되고, 하나의 아미노산의 아미노기의 질소와 다른 하나의 아미노산의 카복실기의 탄소가 펩타이드 결합에 의해 연결된다. 두 개의 아미노산이 펩타이드 결합으로 연결된 분자를 다이펩타이드라고 하며, 짧은 길이의 아미노산(보통 30개 이하)이 연결된 분자를 펩타이드 또는 폴리펩타이드라고 한다. 단백질은 많은 수의 아미노산으로 구성되어 있다. 예를 들어, 중요한 혈장 단백질인 알부민은 585개의 아미노산 잔기들로 구성되어 있다.[43]
일반적인 아미노산 (1) 중성 형태, (2) 생리학적 조건에서 존재하는 아미노산 (3) 다이펩타이드로 결합된 아미노산
헤모글로빈의 구조. 빨간색과 파란색 리본은 글로빈 단백질을 나타내고, 녹색 구조는 헴기이다.
단백질은 구조적, 기능적 역할을 수행할 수 있다. 예를 들어, 단백질인 액틴과 마이오신의 움직임은 궁극적으로 골격근의 수축을 일으킨다. 많은 단백질들이 가지고 있는 특성들 중 하나는 특정 분자나 특정 분자들의 유형에 특이적으로 결합한다는 것이고, 이러한 결합은 매우 선택적일 수 있다. 항체는 특정 유형의 분자와 결합하는 단백질의 한 예이다. 항체는 중쇄와 경쇄로 구성된다. 2개의 중쇄는 아미노산들 사이의 다이설파이드 결합을 통해 2개의 경쇄와 연결된다. 항체는 N-말단 도메인의 차이에 기초한 변형을 통해 특이적이게 된다.[44]
실제로 항체를 사용하는 효소결합면역흡착검사(ELISA)은 현대 의학에서 다양한 생체분자를 검출하는데 사용하는 가장 민감한 검사 중 하나이다. 아마도 가장 중요한 단백질은 효소이다. 살아있는 세포의 거의 모든 반응에는 반응의 활성화 에너지를 낮추기 위한 효소가 필요하다. 효소는 기질이라고 불리는 특정 반응물 분자를 인식한 다음 반응을 촉매한다. 활성화 에너지를 낮춤으로써 효소는 반응 속도를 1011배 이상으로 증가시킨다. 자발적으로 반응이 완료되는데 3,000년이 걸릴 반응은 효소 반응으로 1초도 채 걸리지 않을 수 있다. 효소 자체는 반응에서 소모되지 않으며, 다음 반응에서 재사용된다. 다양한 작용기를 사용하여 효소의 활성을 조절하고, 세포 전체의 생화학적 조절을 가능하게 한다.
단백질의 구조는 전통적으로 4가지 단계의 계층 구조로 설명된다. 단백질의 1차 구조는 아미노산의 선형적인 배열 순서로 결정된다. 예를 들어, "알라닌-글리신-트립토판-세린-글루탐산-아스파라긴-글리신-리신-…"과 같은 배열 순서이다. 2차 구조는 국지적인 형태와 관련이 있다. 아미노산들의 일부 조합은 α-나선이라고 불리는 코일 형태 또는 β-시트라고 불리는 시트 형태를 형성한다. 위의 헤모글로빈을 나타낸 그림에서도 일부 α-나선들을 볼 수 있다. 3차 구조는 단백질의 전체적인 3차원 입체 구조 형태이다. 이러한 단백질의 3차 구조는 아미노산의 배열 순서에 의해 결정된다. 실제로 아미노산 1개가 바뀌어도 전체 구조를 변화시킬 수 있다. 헤모글로빈의 β 소단위체는 146개의 아미노산 잔기로 구성되어 있다. 헤모글로빈의 β 소단위체의 6번째 아미노산인 글루탐산 잔기가 발린 잔기로 치환되면 헤모글로빈의 입체 구조가 바뀌어 낫 모양 적혈구 빈혈증을 일으킬 수 있다. 마지막으로 4차 구조는 4개의 소단위체를 가지고 있는 헤모글로빈과 같이 여러 개의 폴리펩타이드 소단위체를 가지고 있는 단백질의 구조와 관련이 있다. 모든 단백질이 두 개 이상의 소단위체로 구성되어 있는 것은 아니다.[45]
단백질 정보 은행의 단백질 구조들의 예
이성질화 효소 도메인의 구조로 대표되는 단백질족의 구성원
섭취된 단백질은 일반적으로 소장에서 단일 아미노산으로 분해되어 흡수된다. 그리고 나서 아미노산들은 새로운 단백질을 만들기 위해 결합될 수 있다. 해당과정, 시트르산 회로, 오탄당 인산 경로의 중간생성물들은 단백질을 구성하는 20가지 아미노산들을 만드는데 사용될 수 있으며, 대부분의 세균과 식물은 아미노산 합성에 필요한 모든 효소들을 가지고 있다. 그러나 사람 및 다른 포유류들은 단백질 합성에 사용되는 20가지 아미노산들 중 절반 정도만 합성할 수 있다. 이들은 아이소류신, 류신, 리신, 메싸이오닌, 페닐알라닌, 트레오닌, 트립토판, 발린을 합성할 수 없다. 이들은 필수 아미노산이기 때문에 섭취하는 것이 필수적이다. 포유류는 알라닌, 아스파라긴, 아스파르트산, 시스테인, 글루탐산, 글루타민, 글리신, 프롤린, 세린, 티로신과 같은 비필수 아미노산들은 합성하는 효소들을 합성하는 효소들을 가지고 있다. 포유류는 아르지닌과 히스티딘을 합성할 수 있지만, 어리고 생장 중인 동물은 충분한 양을 생산할 수 없기 때문에, 아르지닌과 히스티딘은 종종 필수 아미노산으로 간주된다.
아미노산에서 아미노기가 제거되면, α-케토산이라고 불리는 탄소 골격이 남는다. 아미노기 전이효소는 아미노산의 아미노기를 다른 α-케토산으로 전달할 수 있다. 이것은 아미노산의 생합성에서 중요한데, 많은 생화학적 경로의 중간생성물들이 α-케토산 골격으로 전환된 다음, 아미노기 전이반응을 통해 아미노기가 추가되기 때문이다. 그리고 나서 아미노산들은 서로 결합하여 단백질을 생성할 수 있다.[46]
비슷한 과정이 단백질 분해에 사용된다. 단백질은 먼저 구성 성분인 아미노산으로 가수분해된다. 혈액 중에 암모늄 이온(NH4+)으로 존재하는 유리 암모니아(NH3)는 생명체에 독성을 나타낸다. 따라서 질소 노폐물을 배설하기 위한 적절한 방법이 존재해야 한다. 동물들의 필요에 따라 각기 다른 배설 방법들이 진화해 왔다. 단세포 생물은 간단하게 암모니아를 환경으로 방출한다. 마찬가지로 경골어류는 암모니아를 물 속으로 방출한다. 일반적으로 포유류는 요소 회로를 통해 암모니아를 요소로 전환시킨 다음, 요소를 배설한다.[47]
서로 다른 두 단백질이 관련이 있는지, 즉 그들이 동종인지 여부를 결정하기 위해 과학자들은 서열 비교 방법을 사용한다. 서열 정렬 및 구조 정렬과 같은 방법은 과학자들이 관련 분자들 사이의 상동성을 식별하는데 도움을 주는 강력한 도구들이다.[48] 단백질 간의 상동성을 발견하고, 관련성을 파악하는 것은 단백질족의 진화적인 패턴을 밝혀내는데 도움을 줄 수 있다. 두 단백질 서열이 얼마나 비슷한지를 발견함으로써, 단백질의 구조와 그에 따른 기능에 대한 지식을 얻을 수 있다.
핵산
<nowiki /> 이 부분의 본문은 핵산, DNA, RNA 및 뉴클레오타이드입니다.
중합체인 디옥시리보핵산(DNA) 및 DNA의 단량체인 디옥시리보뉴클레오타이드의 구조
핵산은 세포핵에서 주로 발견되는 생명활동에 필수적인 생체고분자이다. 핵산은 모든 살아있는 세포와 바이러스에서 유전 정보를 전달할 수 있는 복잡한 고분자량의 생화학적 거대 분자이다.[2] 핵산은 뉴클레오타이드를 단위체로 하는 중합체이다. 뉴클레오타이드는 핵염기(퓨린 계열 염기 또는 피리미딘 계열 염기), 5탄당, 인산의 세 가지 성분으로 구성된다.[49]
일반적인 핵산의 구성 성분의 구조적 요소. 이들은 적어도 하나 이상의 인산기를 포함하고 있기 때문에 뉴클레오사이드 일인산, 뉴클레오사이드 이인산, 뉴클레오사이드 삼인산으로 표시된 화합물들은 모두 뉴클레오타이드(인산이 없는 것은 뉴클레오사이드)이다.
가장 일반적인 핵산은 디옥시리보핵산(DNA)과 리보핵산(RNA)이다.[50] 각 뉴클레오타이드의 당과 인산은 서로 결합하여 핵산의 골격을 형성하고, 핵염기의 서열은 정보를 저장한다. 가장 일반적인 핵염기는 아데닌, 사이토신, 구아닌, 티민, 유라실이다. 핵산의 각 가닥의 핵염기들 사이에서 상보적인 염기쌍이 형성된다. 아데닌은 티민, 유라실과 수소 결합을 형성하고, 구아닌은 사이토신과 수소 결합을 형성한다.
세포의 유전 물질을 형성하는 것 외에도, 뉴클레오타이드는 모든 생명체에서 발견되는 주요 에너지 운반 분자인 아데노신 삼인산(ATP)을 형성할 뿐만 아니라 2차 전달자 역할을 한다.[51] DNA와 RNA에서 발견되는 핵염기는 서로 다른데, 아데닌, 사이토신, 구아닌은 DNA와 RNA에서 모두 발견되는 반면, 티민은 DNA에서만 발견되고, 유라실은 RNA에서만 발견된다.
물질대사
에너지원으로서의 탄수화물
<nowiki /> 이 부분의 본문은 탄수화물 대사입니다.
포도당은 대부분의 생명체에서 에너지원으로 사용된다. 예를 들어, 다당류는 효소에 의해 단량체로 분해된다. 글리코젠 포스포릴레이스는 다당류인 글리코젠으로부터 포도당 잔기를 분해한다. 젖당이나 수크로스(설탕)과 같은 이당류는 두 개의 단당류로 분해된다.
해당과정
포도당은 해당과정이라고 불리는 10단계 과정으로 대사되며, 그 결과로 포도당 1분자가 피루브산 2분자로 분해된다. 해당과정은 또한 2분자의 NAD+(니코틴아마이드 아데닌 다이뉴클레오타이드의 산화형)을 2분자의 NADH(니코틴아마이드 아데닌 다이뉴클레오타이드의 환원형)으로 전환시키고, 세포의 에너지 화폐인 ATP 2분자를 순생성한다. 해당과정은 산소를 필요로 하지 않는다. 세포가 산소를 사용할 수 없는 경우, 피루브산을 젖산(예: 사람에서)으로 전환시키거나, 피루브산을 이산화 탄소와 에탄올(예: 효모)로 전환시키는 과정에서 NADH를 NAD+로 산화시켜서 NAD+를 해당과정에 공급한다. 갈락토스 및 과당과 같은 다른 단당류들은 해당과정의 중간생성물로 전환될 수 있다.[52]
시트르산 회로와 산화적 인산화
대부분의 사람 세포에서와 같이 충분한 산소를 공급받는 세포에서 피루브산은 더 대사될 수 있다. 피루브산은 아세틸-CoA로 비가역적으로 전환되고, 이 과정에서 이산화 탄소가 방출되고, NAD+가 NADH로 환원된다. 1분자의 포도당으로부터 생성된 2분자의 아세틸-CoA는 시트르산 회로로 들어가서 4CO2로 완전 분해되고, 이 과정에서 6NADH, 2FADH2, 2ATP를 생성한다. 생성된 NADH와 FADH2는 전자전달계로 전달되는데, 전자전달계는 궁극적으로 전자를 산소(O2)로 전달하고, 이 과정에서 방출되는 에너지로 막(진핵세포의 경우 미토콘드리아 내막)을 경계로 한 H+(양성자)의 농도 기울기를 형성한다. 따라서 산소(O2)는 물(H2O)로 환원되고, 원래의 전자수용체인 NAD+와 FAD는 재생된다. 이것이 사람이 산소(O2)를 들이마시고, 이산화 탄소(CO2)를 내뿜는 이유이다. NADH와 FADH2의 고에너지 전자는 전자전달계를 전달되고, 이 과정에서 방출되는 에너지는 막을 경계로 한 H+(양성자)의 농도 기울기로 보존된 다음, ATP 생성효소를 통해 ATP로 전환된다. 포도당 1분자가 세포 호흡에 사용되면, 해당과정에서 기질수준 인산화로 2ATP, 시트르산 회로에서 기질수준 인산화로 2ATP, 산화적 인산화에서 28ATP(NADH당 2.5ATP, FADH2당 1.5ATP)가 합성되므로, 총 32ATP가 생성된다.[53] 포도당을 완전히 산화시키기 위해 산소를 사용하는 것은 산소를 사용하지 않는 어떤 대사 과정보다 훨씬 많은 에너지를 생물체에 제공한다는 것은 분명하며, 이것이 지구의 대기에 많은 양의 산소가 축적되고 나서야 복잡한 생명체가 출현하게 된 이유라고 생각된다.
포도당신생합성
<nowiki /> 이 부분의 본문은 포도당신생합성입니다.
척추동물에서 격렬하게 수축하는 골격근(예를 들어, 역도 또는 단거리 달리기를 하는 동안)은 에너지 요구량을 충족시킬 만큼 충분한 산소를 공급받지 못하기 때문에 혐기성 대사 과정으로 전환되어 피루브산을 젖산으로 전환시킨다. 간은 포도당신생합성이라는 과정을 사용하여 포도당을 재생성한다. 포도당신생합성은 해당과정과 반대되는 과정이 아니며, 실제로 해당과정에서 얻은 에너지양의 3배를 필요로 한다(해당과정에서 얻은 2ATP와 비교하여 포도당신생합성은 6ATP를 필요로 함). 위와 같은 반응으로 생성된 포도당은 에너지가 필요한 조직에서 해당과정으로 들어가거나, 글리코젠(식물에서는 녹말)으로 저장되거나, 다른 단당류로 전환되거나, 이당류 또는 올리고당류로 결합될 수 있다. 운동 중의 근육세포의 해당과정, 근육세포의 피루브산이 젖산으로 전환된 다음 혈액으로 방출되고, 간세포에서 젖산이 피루브산으로 전환된 다음 포도당신생합성을 통해 포도당을 합성하고 포도당을 혈액으로 방출하는 순환을 코리 회로라고 한다.[54]
다른 분자 규모의 생물학과의 관계
생화학, 유전학, 분자생물학 간의 도식적 관계
생화학 연구자들은 생화학 고유의 특정 기술들을 사용하지만, 유전학, 분자생물학, 생물리학 분야에서 개발된 기술, 아이디어를 점점 더 결합시켜 사용하고 있다. 이들 분야 중에서 내용과 기술의 측면에서 강경한 적은 없었다. 오늘날 분자생물학과 생화학이라는 용어는 서로 교환이 가능하다. 다음의 그림은 각 분야들의 관계를 보여주고 있다.
생화학은 살아있는 생물체 내의 화학 물질과 생물체에서 일어나는 중요한 과정들에 대해 연구하는 학문이다. 생화학자들은 생체분자의 역할, 기능, 구조에 초점을 크게 둔다. 생물학적 과정 뒤에 있는 화학과 생물학적 활성 분자의 합성에 대한 연구는 생화학의 한 예이다.
유전학은 유전적 차이가 생명체에 미치는 영향에 대해 연구하는 학문이다. 흔히 이러한 연구는 정상적인 성분(예: 하나의 유전자)의 부재에 의해 추론해 볼 수 있다. 소위 "야생형" 또는 정상 표현형인 생명체와는 다른 변화된 유전자를 가진 개체는 돌연변이체로 유전학의 연구 대상이다. 유전적 상호작용(상위성)은 종종 이러한 "녹아웃(knock-out)" 또는 "녹인(knock-in)" 연구에 대한 간단한 해석을 혼란스럽게 만들 수 있다.
분자생물학은 유전 물질의 복제, 전사, 번역 과정의 분자적 토대에 대해 연구하는 학문이다. 분자생물학에 대한 단순한 설명임에도 불구하고 유전 물질이 RNA로 전사된 다음 단백질로 번역된다는 분자생물학의 중심원리는 여전히 분자생물학을 이해하기 위한 좋은 출발점을 제공한다. 그러나 분자생물학의 중심원리에 대한 그림은 RNA의 새로운 역할을 반영하여 수정되고 있다.[55]
화학생물학은 생물학적 시스템의 동요를 최소화하면서 기능에 대한 상세한 정보를 제공하는 저분자 기반의 새로운 도구를 개발하고자 한다. 또한, 화학생물학은 생체분자와 합성 장치(예: 유전자 치료 또는 약물 분자를 전달할 수 있는 비어있는 바이러스의 캡시드) 사이의 비자연적 혼성체를 생성하는 생물 시스템을 사용한다.[56]
같이 보기
위키미디어 공용에 관련된
미디어 분류가 있습니다.
생화학
생체분자의 목록
생물리학
효소 번호
대체생화학
국제 생화학·분자생물학 연합
대사체
분자생물학
단백질 분해
저분자
구조생물학
시트르산 회로
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EC 번호(영어: Enzyme Commission number)
https://ko.wikipedia.org/wiki/EC_%EB%B2%88%ED%98%B8
EC 번호(영어: Enzyme Commission number)는 효소를 정리할 수 있도록 반응 형식에 따라서 EC에 따른 4개의 숫자로 나타낸 것으로, 국제 생화학 연합(현: 국제 생화학·분자생물학 연합)의 효소 위원회에 의해서 1961년에 만들어졌다. 효소 번호(酵素番號)라고도 한다.
명명법
효소 번호는 "EC" 뒤에 점으로 구분되는 네 자리 숫자로 이루어져 있다. 이 번호는 효소의 분류에 따라 계층적으로 이루어진다.
예를 들어 단백질 가수 분해 효소인 아미노트리펩티다이스의 번호 "EC 3.4.11.4"는 다음 효소군을 가리킨다:
EC 3은 가수 분해 효소를 뜻한다.
EC 3.4은 펩타이드 결합에 작용하는 가수 분해 효소를 뜻한다.
EC 3.4.11은 폴리펩타이드에서 말단 아미노산을 자르는 가수 분해 효소를 말한다.
EC 3.4.11.4은 트라이펩타이드에서 말단 아미노산을 자르는 효소를 말한다.
군 작용 화학 반응
EC 1 산화 환원 효소 AH + B → A + BH (환원)
A + O → AO (산화)
EC 2 전달 효소 AB + C → A + BC
EC 3 가수 분해 효소 AB + H2O → AOH + BH
EC 4 분해 효소 RCOCOOH → RCOH + CO2 또는 [X-A-B-Y] → [A=B + X-Y]
EC 5 이성질화 효소 AB → BA
EC 6 연결 효소 X + Y+ ATP → XY + ADP + Pi
외부 링크
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단백질분해과정
https://ko.wikipedia.org/wiki/%EB%8B%A8%EB%B0%B1%EC%A7%88%EB%B6%84%ED%95%B4%EA%B3%BC%EC%A0%95
물의 친핵성 공격(파란색)에 의한 단백질(빨간색)의 가수분해 과정. 촉매가 없을 경우 반감기는 수백 년이 될 수도 있다.
단백질 가수분해(蛋白質 加水分解, 영어: proteolysis)는 단백질을 더 작은 폴리펩타이드 또는 아미노산으로 분해하는 대사과정이다. 촉매가 없을 경우, 펩타이드 결합의 가수분해는 수백 년이 걸릴 수 있으며 매우 느리게 진행된다. 단백질 가수분해는 전형적으로 프로테이스라고 하는 효소에 의해 촉매되지만 세포 내 소화에 의해 일어날 수도 있다. 낮은 pH 또는 고온의 조건도 또한 비효소적으로 단백질 가수분해를 일으킬 수 있다. 다른 촉매와 마찬가지로 효소는 활성화 에너지를 낮추어 반응 속도를 증가시키며, 일부 효소는 기질을 생성물로 수백 만배 더 빠르게 전환되도록 하거나 밀리 초 단위로 빠르게 반응이 일어나도록 유도하는 것으로 알려져 있다.[1][2]
같이 보기
단백질 생합성
요소회로
에너지대사
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https://ko.wikipedia.org/wiki/%EB%B6%84%EC%9E%90%EC%83%9D%EB%AC%BC%ED%95%99
분자생물학(分子生物學, 영어: molecular biology)은 분자 수준에서의 생명 현상을 이해하고 그것이 우리가 눈으로 보는 생명 현상과 어떻게 연결되는가를 규명하는 학문이다.
1953년 제임스 왓슨과 크릭이 DNA의 이중 나선을 발견한 시점에서 분자생물학이 탄생했다고 볼 수 있으며. 이후 분자생물학은 생화학과 유전학의 영역을 흡수해가며 급격하게 성장해왔다. 현대 생물학은 기본적으로 분자생물학을 배경으로 하고 있다. 세포 내 또는 세포 간에 이루어지는 여러 가지 형태의 상호 작용들을 해석하는 과정을 기본으로 한다. 현재는 인간유전체분석사업(human genome project)이 끝나고, 이 정보를 기반으로 해 다양한 접근 방법이 시도되고 있다.
다른 생물학 분야들과의 관계
Schematic relationship between biochemistry, genetics, and molecular biology
분자생물학 연구자들은 분자생물학 특유의 기법을 사용한다(뒤의 기술부분을 참고). 유전학, 생화학의 다양한 기법들과 아이디어들을 융합시켜 발전해나가고 있다. 이들 분야 사이에 정확한 구분을 짓는다는 것은 사실 불가능하다. 위의 도표는 세 분야의 관계를 도식적으로 나타낸 것이다. 아래 설명을 참고하며 살펴보기를 권한다.
생화학은 살아있는 유기체에서 일어나는 생명 활동 과정과 그 속에 존재하는 화학물질에 대해 다룬다. 특히 생화학자들은 생체분자의 구조, 기능, 역할에 중점을 두고 연구한다. 예를 들자면 생체 내에서 활성을 띠는 분자들의 합성과정을 연구하는 것이 대표적이다.
유전학은 개체간 유전학적인 차이를 다룬다. 대개 이러한 차이는 돌연변이 연구를 통해서 밝혀진다. 여기서 돌연변이란 정상적인 개체(야생형)와 비교하여 하나 이상의 기능적 요소가 결핍되거나 과잉 보유한 상태를 말한다.
분자생물학은 유전체의 복사, 전사 및 번역 과정 전체에서 분자적 기반을 연구하는 학문이다. 이 분야의 주된 연구는 센트럴도그마(central dogma)의 흐름에 따른다. DNA의 전사로 인해 RNA가 되고 이것의 번역과정을 통해 최종적으로 단백질이 만들어지는 과정을 일컫는 센트럴도그마이론은 최근 새롭게 밝혀지고 있는 RNA의 기능에 의해 조금씩 수정되고 있다.
대부분의 분자생물학 연구는 정량분석을 거친다. 최근 컴퓨터 공학의 도입으로 개척된 생체정보학등 컴퓨터를 이용한 자동화된 연구 환경이 편리하게 작업을 도와준다. 2000년대 게놈프로젝트에 의해 부각된 분자 유전학(유전자의 구조와 기능을 밝히는 분야)이 현재 가장 활발한 분자생물학의 하위 분야이다.
점점 더 많은 생물학 분야들이 분자에 많은 관심을 기울이고 있다. 세포생물학이나 발생학처럼 직접적으로 분자 자체를 연구하는 분야도 있고, 분자생물학의 연구 테크닉을 응용하여 간접적으로 분자를 다루는 진화생물학도 있다. 일례로 생물물리학에는 철저하게 분자생물학을 연구하는 것이 오랜 전통으로 남아있다.
분자생물학에서 사용되는 기법들
1950년대 후반에서부터 60년대에 이르러 마침내, 분자생물학자들은 세포 및 기관에서 분자수준의 구성물질 분리,정제 및 파악이 가능해졌다. 이러한 구성성분에는 유전암호로서 기능하는 DNA, DNA의 전사체인 RNA 그리고 단백질이 있다.
Expression cloning
단백질의 기능을 알아내는 가장 기본적인 기법 중의 하나가 Expression cloning이다. 과정을 설명하자면 다음과 같은 특징을 갖는다. 먼저 목표 단백질의 아미노산 서열을 암호화하고 있는 DNA를 플라스미드에 복제한다(PCR을 이용하거나 제한 효소를 이용한다.).이렇게 만들어진 재조합 플라스미드를 expression vector 라 한다. 이 플라스미드는 목표 단백질의 생산을 유도하는데 쓰이는 특징적인 프로모터와 함께 삽입된 DNA가 플라스미드로부터 유실되지 않도록 도와주는 항생제 내성 유전자(antibiotic resistance markers)를 가질 수 있다. 이제 만들어진 플라스미드를 박테리아 또는 동물 세포에 도입한다. 박테리아에 플라스미드를 도입시키는 데는
형질전환(transformation)-DNA를 직접적으로 넣는 방법,
접합(conjugation)-세포 세포간 접촉을 통해
형질주입(transduction)-바이러스를 운반체로 사용.
이 세가지 방법이 사용된다. 동물세포와 같은 진핵세포의 경우에는 특별히 트랜스펙션(transfection)이라 부른다. 인산화칼슘(calcium phosphate) 트랜스펙션, 전기천공법(electrotransfection), 미세주입법(microinjection) 그리고 리포솜 주입법(liposome injection)등이 대표적인 트랜스펙션 방법이다. 또한 바이러스나 박테리아를 운반자로 사용하여 진핵세포에 DNA를 도입할 수도 있다. 후자의 경우 종종 박토펙션(bactofection)이라 불린다. 박토펙션에는 주로 Agrobacterium tumefaciens라는 박테리아가 사용된다. 도입된 플라스미드는 숙주의 게놈에 안정적으로 삽입될 수도 있지만 게놈과는 독릭접으로 떨어져서 존재할 수도 있다. 이 경우를 transient transfection이라 한다. 둘 중 어느 쪽이든, 목표 단백질을 암호화한 DNA는 숙주 세포 내에 존재하므로 지금부터 단백질은 발현 가능하다. 프로모터에 결합하여 유전자 발현을 도와주는 다양한 시스템과 특정 신호 전달 물질들이 모두 존재하므로 가능한 것이다. 일단 여기까지 진행되면 이제부터 연구자들은 숙주로부터 대량의 단백질을 추출한다. 연구자들은 추출한 단백질이 다양한 환경에서 활성을 나타내는지 알아보는 실험을 하며, 3차 구조의 연구를 위하여 결정을 만들기도 한다. 제약 산업에서는 목표 단백질에 작용하도록 개발된 신약의 성능을 알아보기도 한다.
Polymerase chain reaction(PCR); 중합효소 연쇄 반응
<nowiki /> 이 부분의 본문은 PCR입니다.
PCR이라고 흔히 불리는 중합효소 연쇄 반응은 DNA를 복제할 때 매우 요긴하게 쓰이는 기법이다. 이 기술은 사람의 게놈과 같은 매우 복잡하며 양이 지극히 미량인 DNA 용액에서 연구자가 원하는 특정 DNA 단편만을 선택적으로 증폭시킬 수 있다. 또한 증폭에 필요한 시간이 2시간 정도로 짧으며, 실험 과정이 단순하고, 전자동 기계로 증폭할 수 있기 때문에, PCR과 여기서 파생한 여러 가지 기술은 분자생물학, 의료, 범죄 수사, 생물의 분류 등 DNA를 취급하는 작업 전반에서 지극히 중요한 역할을 담당하고 있다.
Gel electrophoresis; 겔 전기 영동법
<nowiki /> 이 부분의 본문은 겔 전기 영동법입니다.
겔 전기 영동법은 겔 메트릭스에 전류를 흘려보내 DNA, RNA, 단백질 등을 분리하는 실험 방법이다. DNA, RNA 그리고 단백질들이 전하를 띠는 성질을 이용 전기장내에서 각각을 분리시키는 것이 기본 원리이다. 아가로즈(agarose)를 겔로 사용했을 경우에는 DNA와 RNA가 크기에 따라 분리가 된다. 단백질의 경우는 마찬가지로 크기에 따라 분리가 되지만 겔로 SDS-PAGE를 사용한다는 차이점이 있다. 또 다른 단백질 분리에는 단백질의 크기와 전하를 모두 이용해 분리하는 2D-gel electrophoresis 가 있다.
Macromolecule blotting and probing; 고분자의 획득과 판별
고분자의 획득과 판별에는 southern, northern, western, eastern blotting이 사용된다. 기법들의 명명이 사방위에서 따온 것 같지만 사방위와는 연관이 없다. 최초로 생물학자 Edwin Southern이 DNA를 획득하는 방법으로서 자신의 이름을 따 개발한 Southern blotting 이후로, 비슷한 방법으로 Patricia Thomas가 RNA를 획득하는 방법을 개발한다. 이후로 이 기법은 Northern blotting으로 불리게 되었고 나머지 western, eastern blotting 역시 말장난에 의해 그렇게 불리게 되었다. 이후로 위 기법들을 복합하여 응용한 여러 가지 기법들이 나타났고 그것들의 명명 역시 위와 비슷하다. 그 예로는 southwestern(단백질-DNA 혼성), northwestern(단백질-RNA 상호작용을 밝힘), farwesterns(단백질간의 상호작용을 밝힘)등이 있다.
Southern blotting; 서던 블랏
개발자 Edwin Southern의 이름을 따서 명명된 Southern blotting은 DNA 샘플 속에 특정 서열이 존재하는지를 판별할 때 사용된다. 제한효소 처리한 DNA 샘플은 겔 전기 영동을 통해 분리된 후 모세관 현상을 통해 얇은 막으로 옮겨진다. DNA가 옮겨진 막에 특정 서열에 상보적인 탐침(probe)을 뿌린다. 만약 특정 서열이 샘플 내에 존재한다면 탐침과 결합하여 표지가 나타나게 된다. 표지에는 원래 방사성 동위원소를 이용했으나, 현재에는 대체재들이 몇몇 개발되어있다. DNA 샘플에서 바로 서열을 분석하는 PCR 등의 기법들이 존재하기 때문에 Southern blotting 자체는 실험실에서 그리 많이 쓰이지 않는다. 하지만 여전히 형질전환 쥐의 형질전환유전자(transgene) 복제 수를 측정하거나 배아줄기세포의 유전자 결여(knockout) 연구 등에 쓰이고 있다.
Northern blotting; 노던 블랏
서로 다른 RNA 샘플들 사이에서 특정 RNA의 발현 양상을 비교하는데 쓰이는 기법이 노던 블랏이다. RNA는 크기에 따라 전기 영동을 통해서 분리된 후 얇은 막으로 옮겨진다. 그 후 서던 블랏(Southern blot)과 마찬가지로 원하는 서열에 상보적인 탐침을 만들어 특정 서열의 존재와 양을 판별한다. 결과물로서 나타나는 밴드의 존재는 특정 서열이 존재함을 말해주고, 밴드의 두께를 통해 RNA의 양을 추정할 수 있다. 살아있는 조직에서 언제 그리고 어떤 조건에서 특정 유전자가 발현되는지를 아는 데 노던 블랏은 매우 유용하게 쓰인다.
Western blotting; 웨스턴 블랏
<nowiki /> 이 부분의 본문은 웨스턴 블랏입니다.
웨스턴 블랏(Western blot)이란 특정 단백질의 유무 또는 양을 알기 위해 수행하는 분석방법이다. 주로 단백질의 발현 여부를 알기 위해 사용한다. 서던블랏(southern blot)과 노던블랏(northern blot)이 DNA-DNA, DNA-RNA간의 특이성을 이용하는 데 반해 웨스턴 블랏은 단백질-단백질간의 특이성을 이용한다. 주로 항원-항체(Antigen-Antibody)반응을 이용한다
Eastern blotting; 이스턴 블랏
이스턴 블랏은 단백질의 번역 후 수정과정을 연구하는데 쓰이는 기법이다. 단백질을 PVDF 혹은 니트로셀룰로스(nitrocellulose)막에 옮긴 후 특이 기질을 이용하여 단백질의 특징을 알아낸다.
Micro Array
마이크로어레이(Micro Array)에서 DNA 마이크로어레이는 슬라이드 글라스 따위의 판에 단일 가닥의 DNA 조각을 하나 하나 배열해 놓는 것이다. 그 모습이 마치 도서관에 책이 놓여있는 것과 유사해 DNA 도서관이라고 불린다. Array 기법의 사용으로 한 개의 작은 슬라이드 글라스 위에 엄청나게 많은 수의 작은 절편(직경이 100 마이크로미터 정도)을 올려놓을 수 있게 되었다. Array에 사용된 각 절편들은 특정 DNA 서열의 상보적으로 만들어진 것인데 이것은 서던 블랏의 원리와 유사하다. Array를 통해 특정 서열의 존재를 확인할 수 있는데, 그러기 위해서는 상보서열의 대상 DNA가 있을 것으로 추정되는 조직의 RNA를 가공해야 한다. 우선 조직에서 RNA를 획득한 다음 그 서열을 바탕으로 cDNA(complementary DNA)를 만들어야 한다. 그 후 만들어진 cDNA를 array 상에 뿌려주면, 상보서열과 결합하여 표시가 나타난다. 동일한 array를 여러 개 만들 수 있는데, 이것을 응용해 여러 개체간 유전자 발현 모습을 비교할 수 있다. 특히 암 조직과 정상 조직간의 비교가 암 연구에 큰 도움이 되고 있다.
Allele Specific Oligonucleotide; 대립 형질 특이 올리고뉴클레오타이드
대립 형질 특이 올리고뉴클레오타이드(ASO)는 PCR이나 전기영동의 도움 없이 단일 염기 서열 돌연변이를 찾아낼 수 있는 기법이다. 20~25개 정도의 뉴클레오타이드로 이루어진 짧은 길이의 특수 표지된 탐침을 절단 되지 않은 DNA에 뿌려주면 혼성화가 된다. 탐침의 매우 짧은 길이 때문에 단일 염기 서열의 차이만으로도 혼성화는 잘 이루어지지 못한다. 이렇게 혼성화가 되지 못한 DNA는 씻겨지고 남겨진 탐침은 제거된다. 만약 혼성화가 이루어진다면, 형광 물질이나 방사성 원소로 표지된 탐침에 의해 실험자가 혼성화 된 것을 알 수 있디.
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https://ko.wikipedia.org/wiki/%EA%B5%AC%EC%A1%B0%EC%83%9D%EB%AC%BC%ED%95%99구조생물학
구조생물학(영어: structural biology)은 생물학의 분야로 분자 구조를 주로 연구하는 학문이다. 특히 단백질의 3차원 구조를 주로 다룬다. 구조생물학은 생정보학과 깊은 관련을 가져왔다. 구조생물학은 생물물리학(biophysics)와도 분야가 중복된다.
국내의 구조생물학은 최초로 엑스선 결정법(X-ray crystallography)을 통해 tRNA의 구조를 규명한 김성호 박사에 의해 파생되었으며 김성호 박사는 tRNA 구조를 규명한 뒤에도 엑스선 결정법을 이용해 암 발생에 중요한 역할을 하는 RAS 단백질과 CDK2(Cyclin dependent kinase2)의 구조등을 밝히면서 최초로 구조생물학이란 분야를 개척하였다. 구조생물학은 분자적인 수준에서 생물학을 연구하는 점에서 분자생물학과 유사하다.
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